Izoleucină
Proteinogen aminoacizi pot fi împărțite în diferite grupuri în funcție de structura lanțurilor lor laterale. Isoleucina, împreună cu leucina, valina, alanină, și glicina, aparține aminoacizi cu lanțuri laterale alifatice, ceea ce înseamnă că acestea poartă doar unul carbon lanț lateral și sunt nepolare. În plus, izoleucina, leucina și valina se numesc lanț ramificat aminoacizi datorită structurii lor moleculare specifice: aminoacizi cu lanț ramificat - BCAA. BCAA-urile aparțin amino neutrului acizi, motiv pentru care se pot comporta atât acid, cât și bazic. Isoleucina nu poate fi sintetizată de corpul uman însuși și, prin urmare, este esențială (necesară vieții). Ca aminoacid esențial, izoleucina trebuie consumată în cantități suficiente cu proteine dietetice pentru a menține un echilibru azot dietă și să permită o creștere normală.
Digestia proteinelor și absorbția intestinală
Hidroliza parțială a dietei proteine începe în stomac. Substanțele majore pentru digestia proteinelor sunt secretate din diferite celule din gastric membranei mucoase. Celulele majore și minore produc pepsinogen, precursorul enzimei de scindare a proteinelor pepsină. Stomac celulele produc acid gastric, care promovează conversia pepsinogenului în pepsină. În plus, acid gastric scade pH-ul, care crește pepsină activitate. Pepsina descompune proteinele bogate în izoleucină, în special zer proteine, cazeină, carne, ou și proteine alune în produse de scindare cu greutate moleculară mică, cum ar fi poli și oligopeptide. Poli- și oligopeptidele solubile intră apoi în intestinului subtire, locul proteolizei principale - digestia proteinelor. În pancreas, proteazele - scindarea proteinelor enzime - sunt formate. Proteazele sunt inițial sintetizate și secretate ca zimogeni - precursori inactivi. Numai în intestinului subtire sunt activate de enteropeptidaze - enzime format din membranei mucoase celule -, calciu iar enzima digestivă tripsină. Cele mai importante proteaze includ endopeptidaze și exopeptidaze. Endopeptidazele se scindează proteine și polipeptide în interior molecule, crescând atacabilitatea terminală a proteinelor. Exopeptidazele atacă legăturile peptidice ale capătului lanțului și pot cliva în mod specific anumiți amino acizi de la capătul carboxil sau amino al proteinei molecule. Acestea sunt denumite în consecință carboxi- sau aminopeptidaze. Endopeptidazele și exopeptidazele se completează reciproc în decolteul proteine și polipeptide datorită specificității lor diferite a substratului. Amino alifatic specific acizi, inclusiv izoleucina, sunt eliberate de endopeptidaza elastaza. Izoleucina este localizată ulterior la capătul proteinei și este astfel accesibilă pentru scindare carboxipeptidaza A. Această exopeptidază clivează atât aminoacizii alifatici, cât și cei aminoacizi aromatici din oligopeptide. Izoleucina este absorbită în mod activ și electric în principal sodiu cotransport în enterocite - membranei mucoase celule - ale intestinului subtire. Aproximativ 30 până la 50% din izoleucina absorbită este deja degradată și metabolizată în enterocite. Transportul izoleucinei și al metaboliților săi din celule prin sistemul portal la ficat apare de-a lungul concentrare gradient prin diferite sisteme de transport. Intestinal absorbție de aminoacizi este aproape completă la aproape 100%. Aminoacizi esențiali, cum ar fi izoleucina, leucina, valină și metionină, sunt absorbite mult mai rapid decât aminoacizi neesențiali. Descompunerea proteinelor dietetice și endogene în produse de scindare mai mici nu este importantă doar pentru absorbția peptidelor și aminoacizilor în enterocite, ci servește și la rezolvarea naturii străine a moleculei de proteine și la prevenirea reacțiilor imunologice.
Degradarea proteinelor
Izoleucina și alți aminoacizi pot fi metabolizați și degradați în toate țesuturile organismului, eliberând NH3 în principiu în toate celulele și organele. Amoniac permite sinteza non-aminoacizi esențiali, purine, porfirine, proteine plasmatice și proteine de apărare a infecțiilor. Deoarece NH3 în formă liberă este neurotoxic chiar și în cantități foarte mici, acesta trebuie fixat și excretat. Fixarea are loc prin glutamat reacție dehidrogenază. În acest proces, amoniac eliberat în țesuturile extrahepatice este transferat în alfa-cetoglutarat, rezultând glutamat.Transferul unei a doua grupe amino în glutamat duce la formarea glutamină. Procesul de glutamină sinteza servește pentru preliminare amoniac dezintoxicare. Glutamina, care se formează în principal în creier, transportă NH3 legat și astfel inofensiv către ficat. Alte forme de transport de amoniac la ficat sunt acid aspartic și alanină. Ultimul aminoacid se formează prin legarea amoniacului la piruvat în mușchi. În ficat, amoniacul este eliberat din glutamină, glutamat, alanină și aspartat. NH3 este acum introdus în hepatocite - celule hepatice - pentru final dezintoxicare cu ajutorul carbamil-fosfat sintetaza în uree biosinteza. Două amoniac molecule formează o moleculă de uree, care se excretă prin rinichi în urină. Prin formarea uree, 1-2 moli de amoniac pot fi eliminați zilnic. Extinderea sintezei ureei este supusă influenței dietă, în special aportul de proteine în ceea ce privește cantitatea și calitatea biologică. În medie dietă, cantitatea de uree din urina zilnică este în intervalul de aproximativ 30 de grame. Persoanele cu funcție renală afectată nu pot excreta uree în exces prin rinichi. Persoanele afectate ar trebui să urmeze o dietă cu conținut scăzut de proteine pentru a evita producția crescută și acumularea de uree în rinichi datorită descompunerii aminoacizilor.
