Carboxipeptidaza

Definiție

Carboxipeptidazele sunt enzime care scindează aminoacizii din proteine sau peptide. Proteine sunt lanțuri lungi formate din aminoacizi diferiți. Peptidele constau, de asemenea, din aminoacizi, dar sunt mai scurte.

Structura de bază a aminoacizilor este întotdeauna aceeași. Este important să se stabilească legătura dintre un atom de carbon și un atom de azot. Vorbind la figură, se poate imagina acest lucru ca pe un lanț uman, mâna dreaptă este atomul de carbon și mâna stângă este atomul de azot.

Deci, la capetele lanțului, unul dintre atomi rămâne liber la fiecare capăt. Carboxipeptidazele scindează ultimul aminoacid la sfârșitul anului proteine unde atomul de carbon rămâne liber. Se numește așa-numitul capăt C-terminal. Deoarece enzima se poate cliva doar la capete, este denumită exopeptidază. Carboxipeptidazele sunt, pe de o parte, implicate în divizarea alimentelor ingerate, pe de altă parte, ele modifică și proteinele produse recent și le aduc în starea lor funcțională.

Ce carboxipeptidaze există?

Carboxipeptidazele pot fi împărțite în funcție de diferite sisteme. Un sistem împarte carboxipeptidazele în funcție de aminoacizii pe care îi scindează preferențial. În acest sistem, carboxipeptidazele sunt împărțite în mai multe grupuri care sunt desemnate prin litere.

Cele mai cunoscute grupe sunt grupurile A și B. Carboxipeptidazele grupului A împart aminoacizii care au o structură ramificată și cei care au un inel aromatic. Acest inel este o structură specială formată din atomi de carbon și are proprietăți speciale.

Carboxipeptidazele grupului B scindează preferențial aminoacizii care sunt încărcați pozitiv. Celălalt sistem de clasificare a carboxipeptidazelor îl împarte enzime în funcție de tipul centrului lor activ. Centrul activ se referă la locul enzimei în care are loc reacția.

La carboxipeptidaze, se face distincția între metallo-carboxipeptidaze, în care se află o moleculă de metal în centrul activ, tiol-carboxipeptidaze, cu aminoacidul cisteină în centrul activ și serina carboxipeptidaze, în care se află aminoacidul serină în centrul activ. Cu toate acestea, diferiții centri activi nu determină ce aminoacizi este scindat. Clasa serinei carboxipeptidaze este formată din trei enzime: tripsină, chimotripsină, elastază.

Sarcină, funcție și efect

Sarcinile diferitelor carboxipeptidaze sunt foarte diverse. În timp ce carboxipeptidazele care au fost descoperite pentru prima dată joacă un rol în digestie, majoritatea carboxipeptidazelor cunoscute astăzi sunt importante pentru alte procese. Sarcina carboxipeptidazelor în digestie este de a descompune proteinele în aminoacizii lor individuali.

Acest proces este foarte important deoarece intestinul nu absoarbe proteinele, ci doar aminoacizii individuali. Carboxipeptidazele sunt indispensabile în procesul de maturare a diferitelor proteine. Pentru ca proteinele să devină pe deplin funcționale după producerea lor, trebuie făcute diverse modificări.

De exemplu, aminoacizii individuali sunt separați de carboxipeptidaze. Cu toate acestea, această modificare nu este efectuată numai de carboxipeptidaze, ci și în interacțiunea cu alte enzime. Mai mult, carboxipeptidazele sunt implicate în producerea diferitelor peptide. O peptidă deosebit de importantă este insulină. Diverse carboxipeptidaze sunt, de asemenea, implicate în producția de insulină.