Hemoglobină sinteza este compusă din sinteza hemului și sinteza globinei. În cele din urmă, legătura grupului hemic protetic cu patru globine apare fiecare pentru a forma de fier-conținând complex proteic hemoglobină. Ambele tulburări în sinteza hemului și în sinteza globinei pot conduce la serios sănătate probleme.
Ce este sinteza hemoglobinei?
Hemoglobină este o de fier-conținând complex proteic găsit în roșu sânge celule. Pentru a înțelege sinteza hemoglobinei, este mai întâi necesar să se cunoască structura hemoglobinei. Hemoglobina este o de fier-conținând complex proteic, care este format din patru subunități de globină, fiecare cu un grup hemic protetic. La hemoglobina umană adultă, există atât două alfa-globine identice, cât și două beta-globine identice ca subunități. Fiecare dintre aceste subunități este atașată unui grup hemic protetic, care constă dintr-un complex porfirină-fier II. Astfel, un complex de hemoglobină conține patru grupe hemo fiecare. Fiecare grup hem poate complexa un oxigen moleculă la ionul de fier II în funcție de mediul chimic. În funcție de câte grupuri hem sunt încărcate oxigen, vorbim de oxihemoglobină (bogată în oxigen) sau dezoxihemoglobină (săracă în oxigen). Ionul fier II este situat în centrul inelului de porfirină. Pe partea laterală a acestuia, există o legătură complexă cu reziduul de histidină al globinei. Cealaltă parte, în funcție de starea energetică a ionului de fier, un oxigen molecula poate fi legată de complex. Starea energetică este influențată de condițiile fizice și chimice externe datorate schimbărilor conformaționale ale globinei.
Funcția și sarcina
Pasul final în sinteza hemoglobinei este asamblarea grupului hemetic protetic cu cele patru unități de globină într-un complex proteic care conține fier. Componentele individuale sunt formate din căi biosintetice independente. Materiile prime pentru inelul porfirină al grupei hem sunt aminoacidul glicină și succinil-CoA. Succinil-CoA este compus din coenzima A și acid succinic. Acidul succinic este un produs intermediar în descompunerea corpurilor cetonice bogate în energie ca parte a metabolismul energetic. Cu ajutorul enzimei acid delta-aminolevulinic sintază, acidul delta-aminolevulinic este sintetizat din succinil-CoA și glicină. Cu eliminare a unei molecule de de apă, Două molecule de acid delta-aminolevulinic se condensează pentru a forma porfobilinogenul derivatului pirolului. Cu eliminare of amoniac și cu ajutorul enzimei uroporfirinogen I sintetaza, patru molecule de porfobiliogen reacționează pentru a forma hidroximetilbilan. Acesta este transformat în uroporfirinogen III cu formarea inelului. Decarboxilare enzimatică și dehidrogenare în mitocondriile produce protoporfirină. Cu enzima ferochelatază, un ion de fier II este încorporat în această moleculă pentru a forma hem. În citosolul celulei, hemul este legat de proteina globină pentru a forma complexul proteic care conține fier, hemoglobina. Sinteza globinelor individuale are loc prin biosinteza normală a proteinelor. După cum sa menționat mai devreme, complexul de hemoglobină adultă primește două subunități identice, fiecare dintre alfa și beta-globine. Datorită structurii sale complexe, hemoglobina finită a dezvoltat capacitatea de a transporta oxigen și de a-l furniza către toate celulele organismului. Cu toate acestea, legarea fierului central de oxigen nu este foarte puternică și este foarte ușor influențată de factori chimici și fizici externi. Acest lucru permite hemoglobinei atât să absoarbă rapid oxigenul, cât și să-l elibereze rapid. Astfel, încărcarea cu oxigen a hemoglobinei depinde, printre altele, de factorii valorii PH, carbon dioxid sau oxigen presiune parțială, sau chiar temperatura. Aceste variabile de influență modifică conformația globinelor, de exemplu, astfel încât legarea oxigenului poate fi întărită sau slăbită prin ușoare modificări ale raporturilor energetice și sterice. Astfel, la un PH scăzut și la un maxim carbon presiunea parțială a dioxidului, legarea oxigenului la ionul fier II este slăbită, favorizând eliberarea oxigenului. În aceste condiții apare o rotație metabolică mai mare, care are și o cerere crescută de oxigen. Prin urmare, sistemul de transport al oxigenului se potrivește cel mai bine nevoilor fizice prin funcția hemoglobinei.
Boli și afecțiuni
Tulburările din sinteza hemoglobinei pot conduce la diferite boli. De exemplu, există o serie de boli genetice care se bazează pe o tulburare a sintezei hemului. În acest caz, precursorii hemului se acumulează în corp, ducând printre altele la o sensibilitate extremă la lumină. În aceste așa-numite Porfirie, porfirinele sunt stocate în sânge nave sau chiar ficat. Când sunt expuse la lumină, unele forme de Porfirie stocați o energie radiantă crescută. Când energia este eliberată, se formează radicali de oxigen care atacă și distrug țesutul expus. Mâncărime severă și ardere durere dezvolta. Există șapte forme de Porfirie. Formarea hemului este un proces în opt etape în care șapte enzime sunt implicate, sunt implicati. Dacă o enzimă funcționează insuficient, precursorul respectiv este stocat în acest punct de sinteză a hemului. Pe baza simptomelor, porfirii sunt împărțiți în două grupe principale. Așa-numitele porfirie cutanate se caracterizează prin durere fotosensibilitate a piele. În porfirii hepatice, ficat predomină implicarea cu severă durere abdominală, greaţă și vărsături. Cu toate acestea, în multe cazuri există o suprapunere a celor două complexe de simptome. Porfirii prezintă adesea un curs episodic cu atacuri acute. În funcție de tipul de porfirie, acestea se manifestă în durere bruscă piele reacții, colicky durere abdominală, greaţă/vărsături, colorarea roșie a urinei, convulsii, deficite neurologice sau chiar psihoze. Alte tulburări ale sintezei hemoglobinei se referă la sinteza defectă a globinei molecule datorită mutațiilor genelor corespunzătoare. Exemple sunt așa-numita celulă seceră anemie sau talasemiile. În celula secera anemie, proteina subunității beta-globinei este modificată genetic. În poziția șase a acestei proteine, aminoacidul acid glutamic este înlocuit cu valină. În absența oxigenului, hemoglobina în cauză se deformează într-o formă de seceră, aglomerându-se și înfundându-se mici sânge nave. Acest lucru duce la amenințarea vieții tulburări circulatorii. Talasemiile sunt un grup de malformații diferite ale hemoglobinei care duc la formarea redusă a lanțului de globină alfa sau beta-globină. Cel mai important simptom este sever anemie.
