Structure
Hemoglobina este o proteină din corpul uman care are funcții importante pentru transportul oxigenului în sânge. Proteine în corpul uman sunt întotdeauna formate din mai mulți aminoacizi legați între ei. Aminoacizii sunt preluați parțial de corp cu alimente, parțial organismul poate transforma și alte molecule în aminoacizi prin conversii enzimatice sau le poate produce complet de la sine.
141 aminoacizi individuali se leagă împreună pentru a forma o subunitate a hemoglobinei, o globină. O moleculă de hemoglobină este formată din patru globine, cu două subunități identice formând fiecare o moleculă. Globinele sunt pliate pentru a forma un fel de buzunar în care este legată o moleculă de hem, așa-numitul „complex de fier”.
Acest complex de fier, dintre care există patru într-o moleculă de hemoglobină, leagă câte o moleculă de oxigen, câte o O2. Datorită fierului din structura sa, hemoglobina capătă o culoare roșie, care dă întregul sânge culoarea sa. Dacă ionul de fier leagă acum o moleculă de oxigen, culoarea hemoglobinei se schimbă de la roșu închis la roșu mai deschis.
Această schimbare de culoare este, de asemenea, vizibilă atunci când se compară venoasă și arterială sânge. Sângele arterial, care transportă mai mult oxigen, are o culoare mult mai deschisă. Cele patru subunități ale globinei au un efect special în legarea celor patru molecule de oxigen.
Cu fiecare moleculă de oxigen care este legată, au loc interacțiuni între cele patru subunități și se facilitează legarea unei alte molecule de oxigen. O hemoglobină încărcată cu patru molecule de oxigen este deosebit de stabilă. Lansarea funcționează în același mod.
Odată ce o moleculă de oxigen părăsește hemoglobina, procesul este facilitat și pentru celelalte trei. În diferite situații de viață, oamenii au diferite forme de hemoglobină. În copilărie în uter, are mai întâi hemoglobină embrionară și ulterior fetală.
Subunitățile globinei diferă prin structura lor chimică și fac ca hemoglobina infantilă să aibă o afinitate semnificativ mai mare pentru oxigen decât hemoglobina oamenilor adulți. Acest lucru permite transferul oxigenului din sângele mamei în sângele copilului din placenta. Omul adult poate avea două tipuri diferite de hemoglobină, HbA1 sau HbA2, deși HbA1 este predominantă la 98% din toate persoanele.
If zahăr din sânge nivelurile rămân prea mari pe o perioadă lungă de timp, o hemoglobină cuplată cu zahăr, HbA1c, poate fi prezentă. În diagnosticare, este utilizat în principal pentru a analiza pe termen lung zahăr din sânge niveluri. Methemoglobina este o formă nefuncțională.
Nu mai poate lega oxigenul. Este prezent în cantități mici la fiecare persoană și se formează deosebit de puternic în fum inhalare sau defecte genetice. Cu cât este mai mare proporția, cu atât este mai mare deficitul de oxigen pentru organismul uman.
Funcția hemoglobinei în corpul uman este vitală. Molecula de fier din centrul hemului, care este purtată de fiecare subunitate de globină, leagă o moleculă de oxigen. După ce sângele venos din corp este pompat din dreapta inimă la plămâni, se acumulează acolo cu oxigenul inhalat.
De atunci se numește bogat în oxigen. Peste hotarele alveole pulmonare, oxigenul difuzează prin pereții vaselor, în celulele roșii din sânge, eritrocite, și se leagă chimic de ionul de fier. Sângele capătă culoarea arterială roșie deschisă tipică datorită legării și este apoi pompat prin corp din stânga inimă prin fluxul sanguin mare.
La țesutul care trebuie să furnizeze sânge cu oxigen, sângele curge deosebit de lent prin capilare, astfel încât țesutul cu deficit de oxigen poate extrage molecula de O2 din sângele bogat în oxigen și hemoglobina este reconvertită în forma sa originală. Efectul „cooperativității” determină cele patru unități de globină să faciliteze reciproc încărcarea și descărcarea moleculelor de oxigen. Dacă o moleculă de oxigen este deja legată, legarea celorlalte trei molecule este mult facilitată.
Ca rezultat, conținutul de oxigen rămâne stabil pentru moment, chiar și cu ușoare limitări în îmbogățirea oxigenului. Chiar și restricțiile la bătrânețe, rămân în înălțimi și ușoare plămân disfuncționalitatea nu are inițial o influență puternică asupra saturația de oxigen a sângelui. Chiar dacă presiunea parțială a oxigenului din aerul pe care îl respirăm a scăzut deja la jumătate din valoarea inițială, saturația de oxigen din sânge este încă peste 80%. Este, de asemenea, foarte important ca hemoglobina să aibă proprietatea de a lega oxigenul la diferite grade, în funcție de pH, presiunea parțială a CO2, temperatura și 2,3-BPG (2,3-bisfosfoglicerat).
Acest lucru permite ca cât mai mult posibil să fie legat în plămâni și cât mai mult posibil să fie eliberat în restul țesutului corpului atunci când este necesar. 2,3-BPG, care este produs din ce în ce mai mult în timpul antrenament de altitudine, de exemplu, permite, de asemenea, organismului să reducă puterea de legare a oxigenului, astfel încât să poată fi eliberat mai ușor. În plus, hemoglobina are și funcția de a transporta CO2 într-o anumită măsură și de a-l elibera în plămâni.
În acest proces, dioxidul de carbon este, de asemenea, legat de hemoglobină, dar nu de locul de legare al O2. Pentru multe boli, valoarea hemoglobinei este semnificativă. În special bolile cu deficit, care se numesc anemii, sunt o problemă obișnuită.
Toate articolele din această serie:
