Leucina - Leu - este unul din totalul de 21 proteinogen aminoacizi folosit pentru a construi proteine.În funcție de structura lanțurilor lor laterale, proteinogene aminoacizi sunt împărțite în diferite grupuri. Leucina, ca izoleucina, valina, alanină și glicina, este un aminoacid cu un lanț lateral alifatic. Alifatic aminoacizi purta doar unul carbon lanț lateral și sunt nepolare.Leucina, izoleucina și valina se numesc amino cu lanț ramificat acizi datorită structurii lor moleculare specifice: aminoacizi cu lanț ramificat (BCAA). BCAA sunt printre amino neutri acizi, motiv pentru care se pot comporta atât acid - eliberarea de protoni - cât și absorbția bazică a protonilor. Leucina nu poate fi sintetizată de corpul uman însuși și, prin urmare, este esențială. Ca aminoacid esențial pentru viață, leucina trebuie ingerată în cantități suficiente cu proteine dietetice pentru a menține un echilibru azot dietă și să permită o creștere normală.
Digestia proteinelor și absorbția intestinală
Hidroliza parțială a dietei proteine începe în stomac. Substanțele majore pentru digestia proteinelor sunt secretate din diferite celule din gastric membranei mucoase. Celulele majore și minore produc pepsinogen, precursorul enzimei de scindare a proteinelor pepsină. Stomac celulele produc acid gastric, care promovează conversia pepsinogenului în pepsină. În plus, acid gastric scade pH-ul, care crește pepsină Activitatea.Pepsina descompune proteina bogată în leucină în produse de scindare cu greutate moleculară mică, cum ar fi poli și oligopeptide. Printre sursele naturale bune de leucină se numără zer, ou, ovăz, porumb, mei și proteine alune, precum și cazeină. Poli și oligopeptide solubile intră ulterior în intestinului subtire, locul principalului digestie proteoliză-proteină. În pancreas, proteazele - scindarea proteinelor enzime - sunt formate. Proteazele sunt inițial sintetizate și secretate ca zimogeni - precursori inactivi. Este doar în intestinului subtire că sunt activate de enteropeptidaze - enzime format din membranei mucoase celule - calciu iar enzima digestivă tripsinăCele mai importante proteaze includ endopeptidaze și exopeptidaze. Endopeptidazele se scindează proteine și polipeptide în interior molecule, crescând atacabilitatea terminală a proteinelor. Exopeptidazele atacă legăturile peptidice ale capătului lanțului și pot cliva în mod specific anumiți amino acizi de la capătul carboxil sau amino al proteinei molecule. Acestea sunt denumite în consecință carboxi- sau aminopeptidaze. Endopeptidazele și exopeptidazele se completează reciproc datorită specificității substratului diferit în clivajul proteinelor și polipeptidelor. Elastaza endopeptidazei eliberează în mod specific aminoacizi alifatici, inclusiv leucina. Leucina este localizată ulterior la capătul proteinei și este astfel accesibilă pentru scindare carboxipeptidaza A. Această exopeptidază scinde atât aminoacizii alifatici, cât și cei aminoacizi aromatici din oligopeptide. Leucina este absorbită în mod activ și electric în sodiu cotransport în enterocite (membranei mucoase celule) ale intestinului subtire. Aproximativ 30 până la 50% din leucina absorbită este deja degradată și metabolizată în enterocite. Transportul leucinei și al metaboliților săi din celule prin sistemul portal la ficat are loc prin diferite sisteme de transport de - a lungul concentrare gradient.Intestinal absorbție de aminoacizi este aproape completă la aproape 100%. Aminoacizi esențiali, cum ar fi leucina, izoleucina, valina și metionină, sunt absorbite mult mai rapid decât aminoacizi neesențiali. Descompunerea proteinelor dietetice și a proteinelor endogene în produse de scindare mai mici nu este importantă doar pentru absorbția peptidelor și aminoacizilor în enterocite, ci servește și la rezolvarea naturii străine a moleculei de proteine și la prevenirea reacțiilor imunologice.
Degradarea proteinelor
Leucina și alți aminoacizi pot fi metabolizați și degradați în toate țesuturile organismului, eliberând NH3 în principiu în toate celulele și organele. Amoniac permite sinteza non-aminoacizi esențiali, purine, porfirine, proteine plasmatice și proteine de apărare împotriva infecțiilor. Deoarece NH3 în formă liberă este neurotoxic chiar și în cantități foarte mici, acesta trebuie fixat și excretat. Amoniac poate să conduce la afectarea gravă a celulelor prin inhibare metabolismul energetic și pH-ul se schimbă. Fixarea are loc prin glutamat reacție dehidrogenază. În acest proces, amoniac eliberat în țesuturile extrahepatice este transferat la alfa-cetoglutarat, formându-se glutamat. Transferul unei a doua grupe amino în glutamat are ca rezultat formarea glutamină. Procesul de glutamină sinteza servește ca amoniac preliminar dezintoxicare. Glutamina, care se formează în principal în creier, transportă NH3 legat și astfel inofensiv către ficat. Alte forme de transport de amoniac la ficat sunt acid aspartic și alanină. Ultimul aminoacid se formează prin legarea amoniacului la piruvat în mușchi. În ficat, amoniacul este eliberat din glutamină, glutamat, alanină și aspartat. NH3 este acum introdus în hepatocite - celule hepatice - pentru final dezintoxicare cu ajutorul carbamil-fosfat sintetaza în uree biosinteza. Două amoniac molecule formează o moleculă de uree, care este netoxic și se excretă prin rinichi prin urină. 1-2 moli de amoniac pot fi eliminați zilnic prin formarea de uree. Extinderea sintezei ureei este supusă influenței dietă, în special aportul de proteine în ceea ce privește cantitatea și calitatea biologică. În medie dietă, cantitatea de uree din urina zilnică este în intervalul de aproximativ 30 de grame. Persoanele cu funcție renală afectată nu pot excreta uree în exces prin rinichi. Persoanele afectate ar trebui să urmeze o dietă cu conținut scăzut de proteine pentru a evita producția crescută și acumularea de uree în rinichi datorită descompunerii aminoacizilor.
