Desmosina este un aminoacid proteinogen. Împreună cu altele aminoacizi, formează fibra și elastina proteică structurală. În mutațiile din ELN genă, formarea structurală a elastinei este afectată.
Ce este desmosina?
Aminoacizii sunt o componentă importantă a organismului uman. Sunt o clasă de compuși organici formați din cel puțin o grupă carboxi și o grupare amino. Prin urmare, aminoacizi sunt ambele acizi carboxilici și amine. În funcție de poziția lor în raport cu grupul carboxi, amino acizi pot fi alocate diferitelor grupuri. Amino acizi cu o grupă carboxi terminală se numesc geminal sau α-terminal și aparțin α-aminoacizilor. Acești amino acizi sunt elemente ale proteine. Corpul uman are mai mult de 20 de aminoacizi proteinogeni și 400 de aminoacizi neproteogenogeni. D-aminoacizii sunt un grup special. Unul dintre cei peste 20 de aminoacizi proteinogeni este desmosina, care, împreună cu izodesmosinele cu structură similară, formează proteina fibroasă elastină. Elastina și precursoarea sa solubilă tropoelastina aparțin structurii proteine și contribuie la modelarea și susținerea structurilor anatomice. Elastin joacă un rol special în întindere capacitatea marilor sânge nave, cum ar fi aorta.
Funcția, efectul și sarcinile
Desmosina este formal un aminoacid cvadruplu. În centru are un inel de piridiniu. Piridina este numele dat unui compus chimic cu formula moleculară C5H5N, care aparține sistemelor părinte heterociclice și formează cea mai simplă azină sub forma unui inel cu șase membri cu unul azot atom și cinci carbon atomi. Inelul său central de piridiniu permite desmosinei să reticuleze firele de proteine individuale din elastina proteică a fibrelor. Compoziția elastinei este similară cu colagen. Cu toate acestea, în loc de hidroxilizină, elastina are o proporție semnificativă de valină. Lizină reziduurile sunt oxidate în alizină de enzima lizil oxidază. Trei aliante și unul lizină la rândul său, formează o desmosină sub formă de inel. Această formă joacă un rol considerabil în elasticitatea unei molecule generale de elastină. Ca rețea de proteine, elastina este formată din unități reticulate de desmosină și este elastică. Plămânii, piele și sânge nave toate depind de elastină și de componenta sa desmosină, deoarece aceasta le conferă o elasticitate considerabilă. Desmosina fluorescă albastrul sub lumină UV și conferă elastinei culoarea galbenă, de apă insolubilitate, stabilitate la căldură și rezistență la alcalii și proteaze.
Formare, apariție, proprietăți și valori optime
Formarea desmosinei este, de asemenea, cunoscută sub numele de biosinteza desmosinei. În această biosinteză, grupurile amino terminale ale L-lizină unitățile sunt convertite în ω-aldehide prin oxidare de către enzima lizil oxidază. Lizil oxidaza este o proteină lizină-6-oxidază și astfel corespunde unei enzime găsite în spațiul extracelular al țesut conjunctiv. În reticularea elastinei și colagen, servește ca catalizator și stabilizator mecanic al proteine. În biosinteza desmosinei, lizil oxidaza transformă lizina în alizină. Acest proces are loc în matricea extracelulară și stabilizează legăturile încrucișate ale colagen chimic, reacția corespunde dezaminării oxidative la aldehidă. Alizina formează fie alizinaldol, fie desmosină cu reziduuri de aldehidă ale tropelastinei vecine molecule printr-o condensare aldolică. Lizina rămasă formează o bază Schiff prin intermediul grupei sale amino și dă naștere izodesmosinei. Pe lângă sânge nave, plămânii și piele, în special toate microfibrilele poartă desmosină. Acestea sunt cele mai mici fibre de țesuturi colagene, reticulare și elastice.
Boli și tulburări
În diferite boli, formarea elastinei din componente precum desmosina este afectată. Aceste tulburări includ în primul rând mutații în ELN genă. Cele mai importante dintre acestea sunt dermatochalasis, sindromul Williams-Beuren și congenitalul subvalvular stenoza aortica. Dermatochalasis este un grup de țesut conjunctiv tulburări cu grupare familială. Acest grup se caracterizează prin cădere, slab elastic și ridat piele a diferitelor părți ale corpului. ELN genă coduri pentru elastină și poate provoca astfel de manifestări printr-o mutație. Sindromul Williams-Beuren este rar comparativ și afectează doar unul din 20,000 de nou-născuți. Un defect al cromozomului șapte stă la baza bolii. Locusul genei este 7q11.23. Din cauza unui defect la acest loc, persoana afectată nu are gena elastinei și genele adiacente. Ștergerea genei elastinei provoacă dismorfie facială și tulburări ale structurii organelor interne. inimă defecte precum supravalvular stenoza aortica și rinichi pot rezulta malformații precum rinichi potcoavă sau stenoză vasculară renală. În plus, dizabilitatea cognitivă este adesea prezentă. Abilitățile mentale ale persoanelor afectate sunt sub medie. În ciuda expresivității verbale, ele formează preponderent propoziții sărace în conținut. Încep să citească de la o vârstă extrem de fragedă, ceea ce deseori le supraestimează abilitățile mentale. În plus față de hiperlexia lor, auzul lor adesea absolut duce, de asemenea, la supraestimare. Congenital subvalvular stenoza aortica, ca formă de mutație a elastinei, corespunde din nou cu a inimă malformație asociată cu îngustarea marii aorte. Stenoza supravalvulară este localizată deasupra valvă aortică la începutul aortei. Această formă de inimă defectul este adesea caracterizat prin îngustarea în formă de clepsidră care se află deasupra ieșirii artere coronare. Porțiunea ascendentă a aortei poate fi, de asemenea, îngustată. Această formă de stenoză aortică este deosebit de frecventă în contextul sindromului Williams-Beuren, tocmai discutat. Acest defect cardiac a fost, de asemenea, observată independent de boală. În acest caz, însă, nu trebuie neapărat să fie legat de o mutație a genei elastinei.
