Hidrogen legătura este o interacțiune între molecule care seamănă cu Van der Waals interacţiuni și apare în corpul uman. Legătura joacă un rol în primul rând în contextul legăturilor peptidice și al lanțurilor de aminoacizi in proteine. Fără hidrogen capacitatea de legătură, un organism nu este viabil, deoarece îi lipsește vitalitatea aminoacizi.
Ce este legarea hidrogenului?
Hidrogen legăturile sunt forțe intermoleculare. Fără existența lor, de apă nu ar exista în diferite stări de agregare, dar ar fi gazoase. Legătura cu hidrogen este prescurtată ca legătură cu hidrogen sau legătură H. Este un efect chimic care se referă la interacțiunea atractivă a atomilor de hidrogen legați covalent pe perechile de electroni liberi ai unui atom de grupare atomică. Interacțiunea se bazează pe polaritate și, mai precis descrisă, există între atomii de hidrogen polarizați pozitiv într-o grupare amino sau hidroxil și perechi de electroni liberi ai altor grupări funcționale. Doar în anumite condiții apare interacțiunea. unu condiție este proprietatea electronegativă a perechilor de electroni liberi. Această proprietate trebuie să fie mai puternică decât proprietatea electronegativă a hidrogenului pentru a crea o legătură puternică. Atomul de hidrogen poate fi astfel legat polar. Atomii liberi electronegativi pot fi, de exemplu, azot, oxigenși fluor. Legăturile de hidrogen sunt legături de valență secundare ale căror rezistenţă este de obicei mult sub cea a legăturilor covalente sau a legăturilor ionice. molecule în legăturile de hidrogen au un nivel relativ ridicat punct de topire relativ la lor molar masa și un nivel similar Punct de fierbere. Legăturile au relevanță medicală în primul rând cu privire la peptide și acizi nucleici în cadrul unui organism. Legăturile de hidrogen sunt forțe intermoleculare. Fără existența lor, de apă nu ar exista în diferite stări de agregare, dar ar fi gazoase.
Funcția și sarcina
Legătura de hidrogen are o interacțiune slabă și se produce între două particule sau în interior molecule. În acest context, forma legăturii joacă un rol, de exemplu, în formarea structurilor terțiare în proteine. În biochimie, structura proteinelor se referă la diferitele niveluri structurale ale unei proteine sau peptide. Structurile acestor substanțe naturale sunt împărțite ierarhic într-o structură primară, o structură secundară, o structură terțiară și o structură cuaternară. Structura primară este considerată a fi secvența de aminoacizi. Când o proteină este menționată în ceea ce privește dispunerea spațială, există adesea vorbi a conformațiilor proteice și a fenomenului schimbării conformaționale. Schimbarea conformațională în acest context corespunde unei schimbări a structurii spațiale. Aranjamentul de proteine are ca bază legătura peptidică. Acest tip de legătură se conectează întotdeauna aminoacizi in acelasi fel. În celule, legăturile peptidice sunt mediate de ribozomi. Fiecare legătură peptidică corespunde unei legături de grupări carboxil ale unui aminoacid și grupări amino ale unui al doilea aminoacid, care este însoțită de scindarea de apă. Acest proces este, de asemenea, cunoscut sub numele de hidroliză. În fiecare legătură peptidică, o legătură simplă conectează o grupare C = O la o grupare NH. azot atomul are exact o pereche de electroni liberi. Din cauza electronegativității ridicate a oxigen, această pereche liberă se află sub influența retragerii electronilor a atomilor de O2. În acest fel, oxigen trage parțial perechea de electroni liberi în legătura dintre azot atom și carbon atom, iar legătura peptidică capătă caracter dublu proporțional. Caracterul cu dublă legătură elimină rotativitatea liberă a grupului NH și C = O. Atomii de oxigen și atomii de hidrogen ai legăturilor peptidice sunt relevanți pentru formarea structurii tuturor peptidelor și proteinelor fără excepție. Două amino acizi se pot atașa reciproc în acest fel. După un astfel de atașament, toate legăturile peptidice ale două lanțuri de amino acizi sunt direct opuse unul altuia. Atomii de hidrogen din legătura peptidică sunt relativ pozitiv polarizați în comparație cu atomii de oxigen ai legăturilor peptidice direct opuse unul față de celălalt. În acest fel, legăturile de hidrogen formează și leagă împreună cele două lanțuri de aminoacizi. Toți amino acizi în corpul uman sunt compuși organici constând din cel puțin o grupă carboxi și o grupă amino. Aminoacizii sunt un element esențial structural al vieții umane. În plus față de α-aminoacizii proteinelor, sunt cunoscuți peste 400 de aminoacizi neproteinogenici cu funcții biologice care nu s-ar putea forma fără legături de hidrogen. Forțe precum legarea hidrogenului stabilizează astfel în primul rând structura terțiară a aminoacizilor.
Boli și tulburări
Când există o perturbare în formarea proteinelor funcționale genă structuri spațiale, se folosește de obicei termenul de boală de pliere a proteinelor. O astfel de tulburare este Boala lui Huntington. Această boală genetică este moștenită în mod autosomal dominant și se datorează unei mutații genetice în cromozomul 4. Mutația duce la instabilitatea genă produs. Tulburarea este o boală neurologică asociată în primul rând cu hiperkinezii involuntare ale extremităților distale și ale feței. Hiperkinezele persistente duc la rigiditate în mușchii afectați. În plus, pacienții cu boală suferă de cheltuieli energetice crescute. Fenomenele patologice legate de legarea hidrogenului sau structura generală a proteinelor sunt prezente și în bolile prionice, cum ar fi boala vacii nebune. Conform celei mai acceptate ipoteze, ESB inițiază greșirea proteinelor. Aceste proteine pliate greșit nu pot fi degradate prin procese fiziologice și, prin urmare, se acumulează în țesuturi, în special în central sistem nervos. Rezultatul este degenerarea celulelor nervoase. Malformațiile structurii proteinelor sunt, de asemenea, discutate în contextul cauzal al Alzheimer boală. Bolile menționate nu afectează direct legătura de hidrogen, ci se referă la structura spațială a proteinelor, la care legătura de hidrogen contribuie semnificativ. Un organism cu o incapacitate absolută de legătură de hidrogen nu este viabil. O mutație care cauzează acest lucru ar duce la un declin gestațional timpuriu.
