L-metionină apartine esentialului (vital) aminoacizi și nu poate fi produs de organismul uman însuși. În consecință, un aport alimentar adecvat este de o importanță considerabilă. metionină este o sursă importantă de sulf la om dietă. Are o sulf atom legat organic în lanțul lateral dintre grupările CH2 și CH3. Legătura CH3-S-CH2-R- se mai numește tioeter, unde R reprezintă reziduul organic al metionină moleculă. Pe lângă metionină, cisteină este, de asemenea, unul dintre sulf-conținând aminoacizi, care reacționează cu altul cisteină moleculă pentru a forma o punte disulfură - legătură între doi atomi de sulf, legătură SS - pentru a se forma cistină. Absorbția oligoelementului de sulf apare predominant sub forma metioninei care conține S și cisteină. Deoarece grupul lateral al metioninei nu are nici o sarcină pozitivă și nici una negativă, metionina este un aminoacid neutru, nepolar, necesar pentru sinteza endogenă a proteine și din acest motiv se numește proteinogen. În biosinteza proteinelor, metionina servește ca aminoacid inițial în timpul traducerii. Biosinteza proteinelor sau genă expresia se referă la producerea unei proteine sau polipeptide și constă în procesul de transcriere - formarea ARN mesager din ADN - și traducere - sinteza unei proteine din ARN mesager. Traducerea, care are loc în citosolul celulelor, este în aval de transcripție și implică transcrierea ARN-ului mesager (ARNm) cu participarea ribozomi și transferă ARN molecule (ARNt). ARNm trece de la locul sintezei sale, nucleul, legat de proteine prin porii nucleari în citosolul celulelor. ARNt molecule asigurarea aminoacizi pentru biosinteza proteinelor și se leagă de ARNm, în timp ce ribozomi leagă amino-ul individual acizi împreună pentru a forma o polipeptidă prin translocație (schimbarea locației) pe ARNm. ribozomi sunt responsabili în cele din urmă de convertirea secvenței de bază a ARNm într-o secvență de aminoacizi și, astfel, într-o proteină. Formarea proteinelor din amino individual acizi începe întotdeauna la începutul codonului AUG al ARNm. Cei trei Baze de adenină-uracil-guanină - triplet de bază, codon - cod specific pentru metionină. Conform acestui fapt, ARNt care începe biosinteza proteinelor (formarea de noi proteine) trebuie încărcat cu metionină pentru a putea fi legat cu tripletul său de bază UAC de codonul de start al ARNm sub influența unui ribozom. Într-o etapă suplimentară, un al doilea ARNt încărcat cu un aminoacid se atașează la următorul codon al ARNm, de asemenea cu cooperarea ribozomului. Care amino acizi sunt furnizate de ARNt molecule depinde de funcția proteinei de sintetizat, pe care proteina trebuie să o îndeplinească în organism după finalizarea acesteia. Ulterior, aminoacidul celui de-al doilea ARNt, de exemplu alanină, este transferat enzimatic la metionină prin legarea alaninei și metioninei printr-o legătură peptidică - formarea unei dipeptide. Prin translocarea ribozomului pe ARNm și livrarea altor aminoacizi cu ajutorul moleculelor de ARNt, dipeptida se extinde la un lanț peptidic. Lanțul polipeptidic crește până când apare unul dintre cei trei codoni opriți ai ARNm. Moleculele de ARNt încărcate cu aminoacizi nu se mai leagă, proteina sintetizată este clivată, iar ARNm se detașează de ribozom. Proteina completată își poate îndeplini acum funcția în organism. Datorită importanței sale ca aminoacid inițial în traducere, metionina - reprezintă primul aminoacid N-terminal - al oricărei proteine.
Absorbția intestinală
Proteine dietetice bogate în metionină, precum ouă, pește, ficat, Nuci de Brazilia și întregi porumb proteine, este deja împărțită în produse de scindare mai mici, cum ar fi poli și oligopeptide, în stomac de enzima care scindează proteinele pepsină. Locul proteolizei principale (digestia proteinelor) este intestinului subtire. Acolo, peptidele vin în contact cu proteaze specifice (scindarea proteinelor enzime), care eliberează aminoacizii individuali care se completează până poli- și oligopeptidele. Proteazele sunt produse în pancreas și secretate în intestinului subtire ca zimogeni (precursori inactivi). Cu puțin timp înainte de sosirea proteinelor alimentare, zimogenii sunt activați de enteropeptidaze, calciu iar enzima digestivă tripsină.În lumenul intestinului subtire, peptidele sunt clivate în interiorul moleculei sub influența proteazelor chimotripsina B și C, eliberând metionină la capătul C-terminal al lanțului peptidic. Metionina se află acum la capătul proteinei, făcându-l accesibil pentru scindare zinc-dependent carboxipeptidaza A. Carboxipeptidazele sunt proteaze care atacă exclusiv legăturile peptidice ale capătului lanțului și scindează astfel anumiți aminoacizi din capătul carboxi sau amino al moleculelor proteice. În consecință, acestea sunt denumite carboxi sau aminopeptidaze. Metionina poate fi absorbită fie ca aminoacid liber, fie legată de alți aminoacizi, sub formă de di- și tripeptide. În forma liberă, nelegată, metionina este predominant activă și electrogen absorbită în enterocite (membranei mucoase celule) ale intestinului subțire din sodiu cotransport. Conducerea acestui proces este celulară sodiu gradient menținut de sodiu /potasiu ATPaza. Dacă metionina face încă parte din di- sau tripeptide, acestea sunt transportate în enterocite împotriva a concentrare gradient în cotransport de protoni. Intracelular, peptidele sunt descompuse de amino și dipeptidaze în aminoacizi liberi, inclusiv metionină. Metionina părăsește enterocitele prin diferite sisteme de transport de-a lungul concentrare gradient și este transportat la ficat prin portal sânge. Intestinal absorbție de metionină este aproape completă la aproape 100%. Cu toate acestea, există diferențe în ceea ce privește rapiditatea absorbție. Aminoacizi esențiali, cum ar fi metionina, leucina, izoleucina și valina sunt absorbite mult mai rapid decât aminoacizi neesențiali. Descompunerea proteinelor dietetice și endogene în produse de scindare cu greutate moleculară mică nu este importantă doar pentru absorbția peptidelor și aminoacizilor în enterocite, ci servește și la rezolvarea naturii străine a moleculei de proteine și la prevenirea reacțiilor imunologice.
