Hidroxilizina este un aminoacid proteinogen neclasic. Este încorporat în proteina corespunzătoare ca lizină și hidrolizat în hidroxilizină în polipeptidă cu ajutorul unei enzime. Reprezintă una dintre componentele principale ale colagen proteine of țesut conjunctiv.
Ce este hidroxilizina?
Hidroxilizina este un aminoacid proteinogen care este mai întâi încorporat într-o proteină ca lizină. Prin urmare, este un aminoacid proteinogen necanonic. Termenul „canonic” înseamnă clasic. Deci nu există un codon separat pentru acest aminoacid. Hidroxilizina se găsește în principal în colagen of țesut conjunctiv iar în glicoproteine. Acolo, lizină este transformat în hidroxilizină prin procese enzimatice. În acest proces, doar o parte din lizină este convertită în hidroxilizină. Proprietățile colagenilor respectivi depind de cantitatea de reziduuri de lizină și prolină hidrolizate. În formă liberă, hidroxilizina poate fi izolată sub formă de clorhidrat. Clorhidratul de hidroxilizină este de culoare bej praf cu punct de topire care variază de la 225 la 230 de grade. Este un aminoacid bazic, care produce și el proteine care conțin hidroxilizină reacționează bazic. Hidroxilizina a fost descoperită de biochimistul american și cofondator al „chimiei clinice” Donald Van Slyke (1883 - 1971).
Funcția, acțiunea și rolurile
Hidroxilizina are o mare importanță în construcția de țesut conjunctiv. Glicoproteinele conțin, de asemenea, hidroxilizină pentru a forma legături glicozidice ale proteinei cu zahăr reziduuri la reziduul hidroxil. În colagen, este responsabil pentru reticularea proteinei individuale molecule. Împreună cu hidroxilprolina, forma hidrolizată a prolinei, este, de asemenea, instrumentală în construirea structurilor terțiare și cuaternare ale colagenului. Hidroxilarea lizinei este catalizată de enzima lizilhidroxilază cu participarea cofactorilor de fier ioni și acid ascorbic (vitamina C). distribuire modelul de reziduuri de lizină hidroxilată în colagen nu este nici deosebit de rigid, nici flexibil. Există modele recurente. Cu toate acestea, există și zone întregi în proteină care nu conțin reziduuri de lizină hidroxilată. În timp ce hidroxiprolina este responsabilă pentru structura elicoidală a colagenului prin legarea a trei lanțuri proteice, legăturile încrucișate între diferitele proteine molecule se formează prin grupările hidroxil ale hidroxilizinei. În plus, aceste grupări moleculare servesc și ca situs de legare pentru o legătură glicozidică cu o zahăr. În general, acest lucru asigură rezistenţă a țesutului conjunctiv. Dacă există un deficit de hidroxilizină în interiorul proteine, nu poate fi remediat prin aportul suplimentar de aminoacizi. Nu există codon pentru hidroxilizină liberă, astfel încât încorporarea sa în proteina corespunzătoare nu este posibilă. Valoarea dietei suplimente cu adaosuri de hidroxilizină este, prin urmare, foarte discutabil. Prin urmare, deficiența trebuie să fie cauzată de hidroxializa insuficientă a lizinei.
Formare, apariție, proprietăți și valori optime
Hidroxilizina se găsește numai în colagenul oamenilor și animalelor. În plus, există mai multe glicoproteine care conțin și hidroxilizină. Acestea includ adiponectina, printre altele. Adiponectina este un hormon care este produs în țesutul adipos și are o influență semnificativă asupra eficacității insulină. Hidroxilizina a fost de asemenea detectată la unii bacterii precum Staphylococcus aureus. distribuire de lizină hidroxilată nu este uniformă în colagen. Există poziții în care se găsește aproape întotdeauna. În alte zone, hidroxilizina nu se găsește aproape niciodată. Acest lucru inegal distribuire determină structura colagenului. În cadrul structurii cu triplu helix a colagenului, hidroxilizina se găsește întotdeauna în poziția Y a secvenței de repetare Gly-XY. În regiunile scurte cu structură nehelicoidală, hidroxilizina apare și în alte poziții.
Boli și tulburări
Țesutul conjunctiv este absolut dependent de prezența hidroxilizinei. Colagenul poate fi stabil și puternic numai dacă legăturile încrucișate ale proteinei molecule funcționează și. Un deficit de hidroxilizină cauzează slăbiciune a țesutului conjunctiv. Dacă este prezent doar în cantități extrem de mici sau deloc, organismul corespunzător nu ar fi viabil. Țesutul conjunctiv nu ar mai putea să-și îndeplinească funcția de țesut limitativ și de susținere pentru organe. De fapt, există boli care se datorează unui deficit de hidroxilizină. Deoarece acest aminoacid este inițial încorporat ca lizină în timpul biosintezei proteinelor, acesta nu poate fi un deficit primar. Hidroxilizina se formează din lizină din proteina colagenului cu ajutorul lizilhidroxilazelor. Astfel, deficiența de hidroxilizină poate rezulta doar dintr-un defect al acestei enzime sau din funcția sa inadecvată. Astfel, există un grup de deficiențe congenitale congenitale eterogene cunoscute sub numele de Sindromul Ehlers-Danlos. O serie de mutații pot fi responsabile pentru acest tablou clinic. Printre altele, lizilhidroxilaza poate fi defectă, astfel încât prea puțină lizină este hidroxilată. Sindromul Ehlers-Danlos se manifestă prin întinderea excesivă a piele și suprasolicitarea articulații. Organe interne, nave, tendoane, ligamentele și mușchii sunt, de asemenea, afectați. Prognosticul depinde de gravitatea defectului. Dacă nave sunt implicați, este de așteptat un curs nefavorabil. Eșecul complet al enzimei lizilhidroxilază este incompatibil cu viața și, prin urmare, nu este observat. Cu toate acestea, chiar și cu o enzimă intactă, slăbiciune a țesutului conjunctiv poate apărea în anumite circumstanțe datorită activității sale scăzute. Lisilhidroxilaza necesită de fier ioni și acid ascorbic (vitamina C) ca cofactori. Dacă, de exemplu, vitamina C lipsește, apare așa-numitul scorbut. Scorbutul este o boală dobândită a țesutului conjunctiv cauzată de lipsa grupărilor hidroxil pe reziduurile de colagen din prolină și lizină. Cauza este activitatea scăzută a prolinei hidroxilazei și a lizinei hidroxilazei din cauza deficitului de acid ascorbic.
