Proteina tropomiozină se găsește în principal în mușchiul striat și participă la contracția musculară. Mutațiile genetice pot afecta structura tropomiozinei molecule produse, provocând o serie de boli - inclusiv diverse forme de cardiomiopatie precum și artrogripoză congenită multiplexă și miopatie nemalină.
Ce este tropomiozina?
Tropomiozina este o proteină care se găsește în corpul uman în primul rând în mușchiul scheletic. Biochimistul Kenneth Bailey a descris prima dată proteina în 1946. Un singur mușchi este compus din mulți fibra musculara fascicule, care la rândul lor sunt compuse din fibre musculare. Fiecare fibră nu este compusă dintr-o singură celulă musculară clar delimitată, ci dintr-un țesut cu multe nuclee celulare. În cadrul acestor unități, miofibrilele reprezintă fibre mai fine; secțiunile lor transversale se numesc sarcomere. Un sarcomer constă din două tipuri de fire care sunt interblocate alternativ, ca într-un angrenaj sau fermoar. Unele dintre aceste catene sunt miozină, iar celelalte sunt un complex de actină și tropomiozină. În acest complex, actina molecule formează un lanț mai gros în jurul căruia înfășoară două fire de tropomiozină.
Anatomie și structură
Tropomiozina este compusă din două părți: α și β. Cele două blocuri de construcții au în total 568 aminoacizi, dintre care 284 sunt α-tropomiozină și 284 sunt β-tropomiozină. Aceste aminoacizi fiecare linie se formează lanțuri lungi, în cele din urmă unindu-se împreună pentru a forma o macromoleculă în formă de tijă. Secvența de aminoacizi și structura proteinei sunt determinate genetic; la om, următoarele gene sunt responsabile pentru acest lucru: TPM1 pe cromozomul 15, TPM2 pe cromozomul 9, TPM3 pe primul cromozom și TMP4 pe cromozomul 19. Șuvița de tropomiozină (cu ambele subunități) se înfășoară în jurul filamentelor de actină mai groase din mușchiul schelet striat. De asemenea, este atașat de acesta troponină, o altă proteină.
Funcția și rolurile
Tropomiozina este necesară pentru contracția mușchiului scheletic. Când un impuls nervos ajunge la mușchi, stimulul electric se propagă mai întâi prin sarcolemă și tubulii T, ducând în cele din urmă la eliberarea de calciu ioni din reticulul sarcoplasmatic. Ionii se leagă tranzitoriu de troponină, care se află pe firul de tropomiozină. Ca urmare, calciu ionii modifică proprietățile fizice ale moleculei. troponină se deplasează ușor la suprafață și astfel se îndepărtează de locurile unde se poate lega și miozina. Miozina formează fibrele complementare la complexul actină / tropomiozină. La capătul filamentului de miozină sunt două așa-numite capete. Capetele de miozină se pot lega de locurile filamentului de actină care acum nu mai sunt ocupate de troponină. După ancorarea la fibră, capetele de miozină se răstoarnă, împingându-se astfel între filamentele de actină / tropomiozină, ceea ce scurtează sarcomerul. În același timp, acest proces apare nu numai într-un singur sarcomer, ci în multe. Prin urmare, numeroasele sarcomere contractate provoacă fibra musculara, și astfel mușchiul în ansamblu, să se contracte. În acest proces, un semnal nervos irită adesea câteva sute de fibre musculare. Efectul de înmuiere al adenozină trifosfatul (ATP) permite miozina cap să se detașeze din nou de actină. Contracția mușchiului neted este oarecum diferită. La om, mușchiul neted înconjoară organele sau apare în pereții sânge nave. Se poate contracta mai puternic decât mușchiul striat. În timp ce mușchiul scheletic are o structură striată, mușchiul neted formează o suprafață plană formată din celule individuale. Pe lângă actină și tropomiozină, mușchiul neted are alte două proteine, caldesmon și calmodulin, a căror interacțiune influențează tensiunea musculară. Tropomiozina acționează în primul rând asupra calmodulinei. În plus, tropomiozina joacă un rol și în alte procese biologice. De exemplu, se pare că influențează legarea actinei în citoschelet și are un efect asupra diviziunii celulare.
Boli
O boală care poate fi asociată cu tropomiozina este hipertrofică cardiomiopatie. Aceasta este o inimă boală în care sarcomerele (secțiunile din fibrele musculare) sunt îngroșate, care afectează și grosimea totală a fibrelor musculare. Ca urmare, simptome precum senzația de presiune la nivelul piept, ameţeală, dificultăți de respirație, sincopă și anghină se pot dezvolta atacuri pectorale. În acest caz, acestea se datorează problemelor funcționale ale inimă muşchi. Cea mai frecventă cauză (40-60%) de hipertrofie cardiomiopatie se află în gene: Modificări (mutații) conduce la erorile din codul genetic și, în consecință, la sinteza defectuoasă a proteine. Acest lucru poate afecta și diversele proteine acea se completează până fibre musculare. În cardiomiopatia restrictivă, există o întărire a inimă muşchi. Cauza este un exces de țesut conjunctiv. Cardiomiopatia restrictivă duce la insuficienţă cardiacă, care se caracterizează de obicei prin respiraţie probleme, edem, uscat tuse, oboseală, epuizare, ameţeală, sincopă, palpitații și diverse probleme digestive. Mai puțin frecvent, persoanele afectate sunt confuze, suferă de memorie probleme sau limitări ale performanței cognitive. Cardiomiopatia dilatată poate rezulta și dintr-un defect al genelor tropomiozinei. Dacă această boală cardiacă se manifestă, ea este adesea însoțită de globală insuficienţă cardiacă și / sau insuficiență cardiacă stângă progresivă. În plus, tulburări respiratorii, emboli și aritmii cardiace poate deveni evident. Alte două tulburări care pot fi legate de tropomiozină, dintre care unele se bazează pe mutații, sunt miopatia nemalinică, în care mușchii pot fi afectați într-o varietate de moduri și artrogripoză multiplex congenită, articulații rigidiza. Cu toate acestea, toate aceste tulburări pot fi cauzate de alte cauze; mutațiile genelor tropomiozinei reprezintă o singură posibilitate.
