Cataliza corespunde scăderii energiei de activare necesare pentru reacțiile chimice și biologice. Scăderea catalitică a cantității necesare de energie este posibilă de un catalizator, care în biologie corespunde unei enzime. În bolile enzimatice, proprietățile catalitice ale enzime poate fi redus sau chiar abolit.
Ce este cataliza?
Reducerea catalitică a cantității de energie necesară este posibilă de un catalizator, care în biologie corespunde unei enzime. Figura prezintă modelul panglicii a lipază. Enzime au roluri specifice în corpul uman. La fel de diferită ca funcția individuală enzime pot părea, toți au practic aceeași sarcină și aduc proprietăți similare pentru a îndeplini această sarcină. Sarcina principală a tuturor enzimelor este cataliza. Acesta este motivul pentru care biochimia le atribuie proprietăți catalitice. Literal tradusă, cataliză înseamnă „dizolvare”. La inimă de cataliză este energia de activare. Ca atare, chimia se referă la cantitatea de energie care este absolut necesară într-un sistem de reacție pentru reacția chimică a ambilor parteneri de reacție. Catalizatorii sunt utilizați pentru a reduce energia de activare și, astfel, permite ambilor parteneri de reacție să sufere o reacție în sistemul de reacție chiar și la energii mici. În sistemele de reacție biologică, enzimele cu proprietăți catalitice scad astfel energia de activare a unei anumite reacții chimice și acționează în consecință ca catalizatori chimici. În contextul catalizei, pe de o parte crește probabilitatea unui proces de reacție reușit și, pe de altă parte, viteza reacției crește uneori, de asemenea. O schimbare a echilibrului chimic nu are loc în cursul catalizei. Chimia distinge cataliza omogenă de cataliza eterogenă. Biocataliza nu corespunde nici uneia, nici celeilalte forme. Este o formă independentă de cataliză.
Funcția și sarcina
Biocataliza corespunde îndrumării, conversiei sau accelerării reacțiilor chimice din mediul biologic. Enzimele acționează ca catalizatori biologici în acest proces. Fiecare enzimă este compusă în mare parte din proteine, dintre care unele sunt asociate cu un cofactor. Aproape toate reacțiile biochimice din organismele vii au un catalizator enzimatic. Biocataliza este implementată în biotehnologie prin intermediul enzimelor izolate sau vii. Un exemplu de biocataliză poate fi găsit în fabricile de bere, unde procesele biocatalitice sunt implementate folosind bacterii, ciuperci sau drojdii. Industria farmaceutică folosește biocataliza pentru a realiza reacții altfel impracticabile. În corpul uman, au loc constant catalizatori în care enzimele accelerează anumite reacții. Enzimele sunt, de exemplu, relevante pentru metabolismul organismelor și controlează în mare măsură reacțiile biochimice din procesele metabolice. Ei controlează digestia, de exemplu, dar sunt implicați și în transcrierea și replicarea ADN-ului sub formă de polimeraze. Majoritatea reacțiilor biochimice ar avea loc la rate neglijabil de lente într-un organism viu fără enzime. Enzimele accelerează realizarea echilibrului chimic fără a schimba nimic despre echilibru. O enzimă are activitate catalitică, deoarece poate reduce energia de activare în reacțiile chimice. Această energie corespunde cantității de energie care trebuie aplicată în avans pentru a iniția o reacție. În timpul reacției, substratul se transformă în stări de tranziție nefavorabile din punct de vedere energetic. Energia de activare forțează substratul în starea sa de tranziție. Acțiunea catalitică a enzimelor intervine în acest moment al reacției prin stabilizarea stării de tranziție a substratului prin intermediul non-covalentului interacţiuni. În acest fel, este necesară mult mai puțină energie pentru a converti un substrat în starea de tranziție. Din acest motiv, substratul se transformă în produsul final al reacției la o viteză mai mare. Cu aceste funcții catalitice, enzimele sunt considerate a fi elementele care dau orice produs de reacție biochimică.
Boli și tulburări
Atunci când enzimele mută sau nu reușesc să își îndeplinească în mod adecvat rolul catalitic din alte motive, extinse sănătate consecințele stabilite. Grupul de boli ale bolilor metabolice include diverse tulburări din zona metabolismului operațional intermediar. Astfel de tulburări sunt fie congenitale, fie dobândite. Bolile metabolice variază foarte mult în ceea ce privește întinderea și prevalența. De asemenea, se manifestă clinic într-o manieră foarte eterogenă. O astfel de tulburare este boala comună răspândită diabet mellitus. Cu toate acestea, acest grup de boli include și boli ereditare mult mai rare, cu un curs letal. Osteopenia și rezultatul osteoporoza sunt, de asemenea, atribuibile tulburărilor metabolice. Cele mai multe boli congenitale din grupul superior al bolilor metabolice corespund unor defecte enzimatice determinate genetic ale diferitelor enzime. În funcție de enzima afectată, funcția sa catalitică și produsul său de reacție, defectele enzimatice sau deficiențele enzimei pot provoca eșecul organelor, de exemplu. O boală metabolică relativ rară și congenitală este boala Gaucher. Enzima implicată în această boală este glucocerebrosidaza sau glucocerebrosidaza. Într-un organism sănătos, această enzimă degradează componentele îmbătrânite ale membrana celulara. În Boala Gaucher, există o deficiență a acestei enzime importante. Dacă enzima nu prezintă o activitate suficientă, are loc depunerea componentelor membranei în lizozomi. Peste 200 de mutații ale enzimei au fost documentate în Boala Gaucher la zi. Gradul de activitate enzimatică reziduală depinde de mutația codării genă în fiecare caz individual. De exemplu, boala poate provoca o pierdere completă a funcției enzimei. Cu toate acestea, este de asemenea concepută o reducere slabă funcțional a activității enzimatice. Majoritatea pacienților cu boală prezintă manifestări cu privire la organe interne precum și în ceea ce privește sistem nervos.
