Dehidrogenazele sunt enzime implicat în procesele de oxidare. Acestea apar în corpul uman în diferite variante și catalizează, de exemplu, defalcarea alcool în ficat.
Ce sunt dehidrogenazele?
Dehidrogenazele sunt specializate enzime. Acești biocatalizatori accelerează oxidarea naturală a substraturilor. O substanță care se oxidează pierde electroni. În reacțiile biologice, dehidrogenazele se despart hidrogen anioni dintr-un substrat. Anionii sunt particule încărcate negativ. În acest caz, a hidrogen atomul acceptă un electron și astfel capătă o sarcină electrică negativă. Reacția efectivă are loc la locul activ al enzimei. Când dehidrogenaza clivează hidrogen anion dintr-un substrat, cofactorii acceptă electronii și hidrogenul. Cofactorii sunt molecule care joacă un rol de ajutor în procesele enzimatice, dar nu sunt implicate în decolteul în sine. Cofactorii dehidrogenazelor includ nicotinamidă adenină dinucleotidă (NAD +) și flavină adenină dinucleotidă (FAD). Spre deosebire de dehidrogenaze, dehidratazele clivează întregi de apă molecule din substratul lor. Dehidrogenazele pot provoca, de asemenea, reacția opusă, contribuind mai degrabă la reducere decât la oxidare. În reducere, o particulă acceptă electroni în loc să îi doneze. Biologia clasifică dehidrogenazele ca oxid reductaze. Acest tip de enzimă există în fiecare organism viu.
Funcția, acțiunea și sarcinile
Dehidrogenazele formează un grup format din numeroase specializate enzime. Enzimele individuale au sarcini diferite în corpul uman. Biologia împarte în continuare diferitele dehidrogenaze în subgrupuri. Dehidrogenazele aldehidice (ALDH), de exemplu, formează un grup de dehidrogenaze găsite în principal în ficat. De regulă, un ALDH este responsabil numai pentru un anumit substrat și nu poate participa la oxidarea altor substraturi. ALDH1A1, -1A2 și -1A3, de exemplu, procesează retina, care se găsește în vitamina A. Cu toate acestea, există excepții de la această regulă: ALDH2, de exemplu, poate funcționa cu substraturi diferite și nu se limitează la o singură substanță. În ficat, dehidrogenazele se descompun alcool, De exemplu, etanol. Prin urmare, ei participă la purificarea sânge, care este unul dintre cele mai importante sarcinile ficatului. etanol molecula ancorează mai întâi pe locul activ al unui alcool hidrogenază (ADR). Cu ajutorul enzimei, etanol se oxidează prin separarea atomului de hidrogen încărcat negativ și eliberarea acestuia în cofactorul său NAD +: ADR transformă etanolul în acetaldehidă în acest fel. Acetaldehida sau etanul este toxic și declanșează un număr de sănătate reclamații. În mod normal, alimentele conțin puțin etanol, pe care organismul îl poate transforma rapid. Prin urmare, cantitățile de etanal sunt, de asemenea, mici. La rândul său, acetaldehida furnizează substratul pentru ALDH. ALDH catalizează conversia acetaldehidei în acid acetic înainte ca acidul acetic să poată fi mai mult scindat și descompus în de apă și carbon dioxid. În această formă, molecule sunt complet inofensive.
Formare, apariție, proprietăți și valori optime
Dehidrogenazele se găsesc în cea mai mare parte în părțile lichide ale plasmei celulare sau în mitocondriile. Corpurile femeilor produc mai puțin ADR decât trupurile bărbaților. Acest lucru contribuie la faptul că femeile sunt în medie mai sensibile la alcool. Nivelurile exacte ale diferitelor dehidrogenaze variază nu numai între diferite grupuri de enzime, ci și între diferiți indivizi și grupuri etnice. În Asia de Est și în rândul popoarelor indigene din America și Australia, nivelurile de ADH sunt mai mici în medie decât în rândul europenilor, de exemplu. Genomul uman are 19 gene cunoscute care determină ALDH. Aceste gene sunt localizate pe al doisprezecelea cromozom. Ele determină secvența aminoacizi în cadrul lanțurilor proteice. La rândul său, această secvență determină proprietățile structurilor proteice. Forma dehidrogenazelor și, astfel, funcția lor depinde și de succesiunea aminoacizi în timpul sintezei. ALDH2, de exemplu, este format din 500 aminoacizi. De regulă, celulele sintetizează dehidrogenaze de care au nevoie și ele ulterior; acest lucru elimină necesitatea transportului substanțelor.
Boli și tulburări
Când alcoolul este descompus în corpul uman, acetaldehida se formează ca intermediar.Substanța este toxică; enzima ALDH trebuie, prin urmare, să o transforme în acid acetic cât mai repede posibil. Cu cantități mai mari de alcool, totuși, acest lucru nu este de obicei complet reușit. La câteva ore după consumul de alcool, prin urmare, mahmureală rămâne. Medicina se referă, de asemenea, la aceasta ca veisalgie. Simptomele tipice sunt durere de cap, stare de rău, senzație de scufundare în stomac, vărsături și pierderea poftei de mâncare. Capacitatea de concentrare și reacție este adesea afectată. Cât de sensibili sunt oamenii la alcool depinde, printre altele, de câte dehidrogenaze produc celulele hepatice. Dehidrogenazele joacă, de asemenea, un rol în dezvoltarea sau menținerea diferitelor boli. De exemplu, aldehida grasă dehidrogenază (FALDH) ocupă o poziție centrală în dezvoltarea Sindromul Sjögren. Simptomele de bază ale sindromului sunt mentale întârziere și progresiv spastic paraplegie. Spastic paraplegie este o tulburare neurodegenerativă și se caracterizează prin paralizie spastică la nivelul picioarelor. Sindromul Sjögren-Larsson provoacă, de asemenea, stratul excitat al piele să devină mai pronunțat și să se formeze clar vizibil solzi ai pielii (ihtioză). Pe lângă aceste trei simptome cardinale, tulburările retinei sunt frecvente. Cauza sindromului rezidă în genele care codifică FALDH. Datorită unei mutații, organismul nu sintetizează corect complexul enzimatic care conține FALDH. Ca urmare, concentrare de gras alcooli și gras aldehide în sânge crește plasma.
