Valina (Val) este al treilea aminoacid cu lanț ramificat - engleză: lanț ramificat Aminoacizi (BCAA). Ca leucina și izoleucină, valina are un aranjament de lanț ramificat în structura sa. Datorită acestei structuri moleculare specifice, nici animalul, nici organismul uman nu pot acumula valină, motiv pentru care acest aminoacid este numit esențial (necesar pentru viață). În cele din urmă, valina trebuie ingerată în cantități suficiente cu proteine dietetice pentru a menține o azot echilibra și permit o creștere normală. Valine este unul din totalul de 21 proteinogen aminoacizi folosit pentru a construi proteine. Toate majore proteine din corp conțin valină în concentrații de 5-8%. În funcție de structura lanțurilor lor laterale, proteinogene aminoacizi sunt împărțite în diferite grupuri. Valina, ca și izoleucina, leucina, alanină și glicina, este un aminoacid cu un lanț lateral alifatic. Amino alifatic acizi purta doar unul carbon lanț lateral și sunt nepolare. Valina este unul dintre amino neutri acizi, motiv pentru care se poate comporta atât cu protoni care eliberează protoni, cât și cu protoni receptori alcalini. În 1901, Herman Emil Fischer, fondatorul biochimiei moderne, a izolat pentru prima dată aminoacidul esențial valină din cazeină. Caseina este o proteină grosieră de coagulare a lapte și, prin urmare, componenta principală a brânzei și cașului. Structural, valina este derivată din acidul izovaleric prin substituirea a hidrogen atom cu o grupare amino (NH2), un hemiterpen al acidului monocarboxilic, cunoscut și sub numele de acid 3-metilbutiric.
Digestia proteinelor și absorbția intestinală
Hidroliza parțială a dietei proteine începe în stomac. Substanțele majore pentru digestia proteinelor sunt secretate din diferite celule din gastric membranei mucoase. Celulele majore și minore produc pepsinogen, precursorul enzimei de scindare a proteinelor pepsină. Stomac celulele produc acid gastric, care promovează conversia pepsinogenului în pepsină. În plus, acid gastric scade pH-ul, care crește pepsină activitate. Pepsina descompune proteinele bogate în valină în produse de scindare cu greutate moleculară mică, cum ar fi poli și oligopeptide. Sursele naturale bune de valină includ cazeina, zer, ou, carne, ovăz, orez integral și proteine alune. Poli și oligopeptide solubile intră ulterior în intestinului subtire, locul proteolizei majore (digestia proteinelor). Proteazele (scindarea proteinelor enzime) sunt produse în pancreas. Proteazele sunt inițial sintetizate și secretate ca zimogeni - precursori inactivi. Este doar în intestinului subtire că sunt activate de enteropeptidaze - enzime format din membranei mucoase celule - calciu iar enzima digestivă tripsină. Cele mai importante proteaze includ endopeptidaze și exopeptidaze. Endopeptidazele scindează proteine și polipeptide în interior molecule, crescând atacabilitatea terminală a proteinelor. Exopeptidazele atacă legăturile peptidice ale capătului lanțului și pot cliva în mod specific anumiți amino acizi de la capătul carboxil sau amino al proteinei molecule. Acestea sunt denumite în consecință carboxi- sau aminopeptidaze. Endopeptidazele și exopeptidazele se completează reciproc în clivajul proteinelor și polipeptidelor datorită specificității lor diferite a substratului. Aminoacizii alifatici specifici, inclusiv valina, sunt eliberați de către endopeptidaza elastază. Valina este localizată ulterior la capătul proteinei și este astfel accesibilă pentru scindare carboxipeptidaza A. Această exopeptidază clivează aminoacizii alifatici și aromatici din oligopeptide. Valina este absorbită în mod activ și electric în principal sodiu cotransport în enterocite (membranei mucoase celule) ale intestinului subtire. Aproximativ 30 până la 50% din valina absorbită este deja degradată și metabolizată în enterocite. Transportul valinei și al metaboliților săi de la celule prin sistemul portal la ficat apare de-a lungul concentrare gradient prin diferite sisteme de transport. Intestinal absorbție de aminoacizi este aproape completă la aproape 100%. Aminoacizi esențiali, cum ar fi valina, izoleucina, leucina, și metionină, sunt absorbite mult mai rapid decât aminoacizi neesențialiDescompunerea proteinelor dietetice și endogene în produse de scindare mai mici nu este importantă doar pentru absorbția peptidelor și aminoacizilor în enterocite, ci servește și la rezolvarea naturii străine a moleculei de proteine și la prevenirea reacțiilor imunologice.
Degradarea proteinelor
Valina și alți aminoacizi pot fi metabolizați și degradați în toate țesuturile organismului, eliberând NH3 în principiu în toate celulele și organele. Amoniac permite sinteza non-aminoacizi esențiali, purine, porfirine, proteine plasmatice și proteine de apărare împotriva infecțiilor. Deoarece NH3 în formă liberă este neurotoxic chiar și în cantități foarte mici, acesta trebuie fixat și excretat. Amoniac poate provoca leziuni celulare grave prin inhibare metabolismul energetic iar pH-ul se schimbă. Fixarea are loc prin glutamat reacție dehidrogenază. În acest proces, amoniac eliberat în țesuturile extrahepatice este transferat la alfa-cetoglutarat, producând glutamat. Transferul unei a doua grupe amino în glutamat are ca rezultat formarea glutamină. Procesul de glutamină sinteza servește ca amoniac preliminar dezintoxicare. Glutamina, care se formează în principal în creier, transportă NH3 legat și astfel inofensiv către ficat. Alte forme de transport de amoniac la ficat sunt acid aspartic și alanină. Ultimul aminoacid se formează prin legarea amoniacului la piruvat în mușchi. În ficat, amoniacul este eliberat din glutamină, glutamat, alanină și aspartat. NH3 este acum introdus în hepatocite - celule hepatice - pentru final dezintoxicare cu ajutorul carbamil-fosfat sintetaza în uree biosinteza. Două amoniac molecule formează o moleculă de uree, care este netoxic și se excretă prin rinichi prin urină. Prin formarea uree, 1-2 moli de amoniac pot fi eliminați zilnic. Extinderea sintezei ureei este supusă influenței dietă, în special aportul de proteine în ceea ce privește cantitatea și calitatea biologică. În medie dietă, cantitatea de uree din urina zilnică este în intervalul de aproximativ 30 de grame. Persoanele cu funcție renală afectată nu pot excreta uree în exces prin rinichi. Persoanele afectate ar trebui să urmeze un nivel scăzut de proteine dietă pentru a evita creșterea producției și a acumulării de uree în rinichi datorită descompunerii aminoacizilor.
