Lizină (Lys) este unul dintre cele 21 L-aminoacizi care sunt încorporate în mod regulat în proteine. Din acest motiv, lizină se numește proteinogen și este esențial pentru biosinteza proteine și menținerea mușchilor și țesut conjunctiv. Un deficit de lizină poate afecta biosinteza proteinelor (formarea de noi proteine). Conform structurii și compoziției sale chimice, lizina aparține elementului de bază aminoacizi, care includ și histidina și arginină. Din moment ce toți trei aminoacizi constau din șase carbon atomii și un grup de bază, se numesc hexon Baze de. În lizină, gruparea amino liberă (NH2) din lanțul lateral reacționează ca bază, mai ales dacă pH-ul este prea scăzut sau acid. Dacă acesta este cazul, grupul NH2 liber de lizină preia protoni (H +) din mediu și devine NH3 +. Prin legătura protonică, lizina crește pH-ul mediului și în același timp capătă o sarcină pozitivă. În acest fel, amino de bază acizi mențineți pH-ul în spațiul extracelular și intracelular al organismului. Lizina nu este produsă de corpul uman însuși și, prin urmare, este esențială (necesară vieții). Pe lângă lizină, alți opt amino acizi sunt considerate esențiale, toate acestea trebuie să fie furnizate cu alimente și nu pot fi înlocuite cu alți aminoacizi. În timp ce șapte dintre aminoacizi esențiali se pot forma în metabolism intermediar din alfa-cetoacizii lor corespunzători printr-o reacție de transaminare, acest lucru nu este cazul lizinei și treoninei. Acestea sunt transaminate ireversibil și, în consecință, sunt denumite aminoacizi esențiali propriu-zis.
Digestia și absorbția intestinală
Hidroliza parțială a proteinelor alimentare începe în stomac. Substanțe importante pentru digestia proteinelor sunt secretate din diferite celule din gastric membranei mucoase. Principalele celule produc pepsinogen, precursorul enzimei de scindare a proteinelor pepsină. Celulele parietale produc acid gastric (HCl), care promovează conversia pepsinogenului în pepsină. În plus, HCI scade pH-ul gastric, care crește pepsină activitate. Pepsina descompune proteinele bogate în lizină în produse de scindare cu greutate moleculară mică, cum ar fi poli și oligopeptide. Printre sursele naturale bune de lizină se numără zer, ou, carne, soia, germeni de grâu, linte și proteine amarant, precum și cazeină. In plus gătit de apă de cartofi are cantități mari de lizină, deoarece aminoacidul este dizolvat din proteina cartofului prin acțiunea căldurii. Poli și oligopeptide solubile intră ulterior în intestinului subtire, locul proteolizei principale (digestia proteinelor). Proteazele (scindarea proteinelor enzime) se formează în celulele acinare ale pancreasului (pancreasului). Proteazele sunt inițial sintetizate și secretate ca zimogeni - precursori inactivi. Nu este decât până la intestinului subtire că zimogenii sunt activați de enteropeptidaze, calciu iar enzima digestivă tripsină. Enteropeptidazele sunt enzime produsă de enterocite (celule ale intestinului membranei mucoase) și secretat la sosirea proteinelor alimentare. Impreuna cu calciu, Ele conduce la convertirea lui tripsinogen la tripsină în lumenul intestinal, care la rândul său este responsabil pentru activarea altor zimogeni derivați din secreția pancreatică. Cele mai importante proteaze includ endopeptidaze și exopeptidaze. Endopeptidaze, cum ar fi tripsină, chimotripsină, elastază, colagenaza, și enteropeptidaza, scindează proteine și polipeptide în interior molecule, crescând atacabilitatea terminală a proteinelor. Exopeptidaze, cum ar fi carboxipeptidaza A și B, și amino și dipeptidaze, atacă legăturile peptidice ale capătului lanțului și pot scindă în mod specific anumiți amino acizi de la capătul carboxi sau amino al proteinei molecule. Acestea sunt denumite în consecință carboxi- sau aminopeptidaze. Endopeptidazele și exopeptidazele se completează reciproc în clivajul proteinelor și polipeptidelor datorită specificității lor diferite a substratului. Tripsina endopeptidază eliberează în mod specific aminoacizii bazici lizină, arginină, histidină, ornitină și cistină la capătul C-terminal al lanțului peptidic. Lizina este localizată ulterior la capătul proteinei și este astfel accesibilă pentru scindare carboxipeptidaza B. Această exopeptidază clivează exclusiv aminoacizi bazici din oligopeptide. La sfârșitul digestiei proteinelor, lizina este prezentă fie ca aminoacid liber, fie legat de alți aminoacizi, sub formă de di- și tripeptide. În formă liberă, nelegată, lizina este preluată în mod activ și electrogen în sodiu cotransport în enterocite (membranei mucoase celule) ale intestinului subtire. Forța motrice a acestui proces este o valoare a celulei îndreptată sodiu gradient, care se menține cu ajutorul sodiului /potasiu ATPaza. Dacă lizina face încă parte din di- sau tripeptide, acestea sunt transportate în enterocite împotriva a concentrare gradient în H + cotransport. Intracelular, peptidele sunt descompuse de amino și dipeptidaze în aminoacizi liberi, inclusiv lizină. Lizina părăsește enterocitele prin diferite sisteme de transport de-a lungul concentrare gradient și este transportat la ficat prin portal sânge. Intestinal absorbție de lizină este aproape completă la aproape 100%. Cu toate acestea, există diferențe în ceea ce privește viteza absorbție. Aminoacizi esențiali, cum ar fi lizina, izoleucina, valina, fenilalanina, triptofan, și metionină, sunt absorbite mult mai rapid decât aminoacizi neesențiali. În comparație cu aminoacizii neutri, aminoacizii cu o grupare laterală bazică sunt absorbiți în enterocite cu o rată mult mai lentă. Descompunerea proteinelor dietetice și endogene în produse de scindare mai mici nu este importantă doar pentru absorbția peptidelor și aminoacizilor în enterocite, ci servește și la rezolvarea naturii străine a moleculei de proteine și la prevenirea reacțiilor imunologice.
