Chimia aminoacizilor
Aminoacizii au o mare importanță în procesele chimice ale organismelor vii (biochimie), deoarece sunt elementele constitutive ale proteine (peptide și proteine). Douăzeci și doi de aminoacizi sunt codificați în materialul genetic (genom), din care vital proteine sunt produse. Acești douăzeci și doi de aminoacizi sunt cunoscuți ca aminoacizi proteinogeni.
Aminoacizii sunt strânși în lanțuri și, în funcție de lungimea unui lanț de aminoacizi, sunt numiți fie peptide (până la 100 de aminoacizi), fie proteine (peste 100 de aminoacizi). Aminoacizii proteinogeni sunt împărțiți în diferite grupuri, în funcție de lanțurile laterale reactive pe care le au. Acest lucru are ca rezultat și diferitele proprietăți chimico-fizice ale aminoacizilor.
De exemplu, dacă un aminoacid are doar un lanț lateral nepolar lung, acesta influențează, printre altele, proprietățile de solubilitate ale aminoacidului. În plus, valoarea pH-ului (măsurarea caracterului acid sau bazic al unei soluții apoase) joacă un rol important pentru proprietățile lanțului lateral, deoarece lanțul lateral se comportă diferit atunci când este încărcat sau neîncărcat. De exemplu, în solvenții polari, lanțurile laterale încărcate fac un aminoacid mai solubil, în timp ce lanțurile laterale neîncărcate fac aminoacidul mai insolubil.
În proteine, mulți aminoacizi încărcați diferit sunt atașați unul de celălalt, făcând anumite secțiuni mai hidrofile (care atrag apa) sau hidrofobe (care resping apa). Din acest motiv, plierea și activitatea enzime (catalizatorii reacțiilor biochimice, îndeplinesc funcții importante în metabolism) depinde de valoarea pH-ului. La fel, sarcinile și comportamentul de dizolvare a lanțurilor laterale explică de ce proteinele pot fi denaturate prin soluții puternic acide sau bazice.
Aminoacizii sunt, de asemenea, cunoscuți sub numele de așa-numitele zwitterions, deoarece pot transporta diferite sarcini în funcție de mediu (sarcini pozitive sau negative). Acest fenomen se datorează celor două grupări funcționale ale unui aminoacid, adică gruparea amino și carboxil. Simplificat, ne putem aminti că un aminoacid dizolvat într-o soluție acidă poartă o sarcină pozitivă și un aminoacid într-o soluție alcalină are o sarcină negativă.
Într-o soluție apoasă neutră aminoacizii sunt prezenți în mod egal sub formă de sarcină pozitivă și negativă. Contactul cu căldura, acizii și alcalii poate distruge proteinele sau lanțurile de aminoacizi și le poate face inutilizabile. Clasificarea aminoacizilor proteinogeni în aminoacizi polari sau nepolari se bazează și pe grupele funcționale.
Cu toate acestea, clasificarea în funcție de proprietățile chimico-fizice ale aminoacizilor individuali nu se bazează numai pe polaritate, ci și pe caracter, molar masă, hidrofobicitate (proprietate hidrofugă), aciditate sau basicitate (aminoacizi acizi, bazici sau neutri) și proprietățile electrice ale aminoacizilor. Pe lângă aminoacizii proteinogeni, există și un număr mare (mai mult de 400) de aminoacizi care nu apar în proteine, așa-numiții aminoacizi neproteogenogeni. Exemple de acestea sunt L-tiroxină (hormon tiroidian), GABA (inhibitor neurotransmițător), ornitină (intermediar metabolic în uree ciclu), și multe altele.
Majoritatea aminoacizilor neproteogenici sunt derivați din aminoacizii proteinogeni. Fiecare dintre cei 20 de aminoacizi proteinogeni are cel puțin doi atomi de carbon (atomi de C). Acest atom de carbon este esențial pentru clasificarea respectivului aminoacid.
Aceasta înseamnă că atomul de carbon de care este atașată grupa amino determină ce clasă de aminoacizi este. Cu toate acestea, există și aminoacizi în care sunt reprezentate mai multe grupe amino. În astfel de cazuri, atomul de carbon a cărui grupă amino este cea mai apropiată de carbonul carboxi determină ce clasă de aminoacizi este.
În general, se face distincția între alfa-aminoacizi, beta-aminoacizi și gamma-aminoacizi: în cadrul claselor individuale aminoacizii au o structură similară, dar diferă în structura lanțului lor lateral. Componentele individuale ale lanțurilor laterale sunt responsabile pentru comportamentul aminoacidului în medii acide sau bazice. În natură, există aproximativ douăzeci de aminoacizi, în timp ce omul însuși poate construi doar câțiva aminoacizi în mod independent.
Aminoacizii pe care organismul însuși nu este capabil să îi formeze se numesc aminoacizi esențiali. Oamenii trebuie să preia acești aminoacizi prin alimente. Aminoacizii esențiali la omul adult sunt: aminoacidul cisteină nu este esențial în adevăratul sens, dar este indispensabil ca sursă de sulf pentru corpul uman.
La sugari, histidina și arginina sunt, de asemenea, esențiale. Aminoacizii pot forma combinații asemănătoare lanțului. Se vorbește atunci de molecule de proteine (proteine).
Combinațiile de aminoacizi determină modul în care funcționează o proteină și care este funcția sa principală. Combinația de aminoacizi nu este arbitrară. Este dat (codat) în gena respectivă.
Întotdeauna trei perechi de baze, care sunt aranjate într-un anumit mod, corespund unui așa-numit cuvânt de cod (= codon). Acest codon reprezintă manualul de construcție pentru respectivul aminoacid. - Leucina
- Izoleucină
- Metionina
- Treonină
- Valină
- Lizină
- fenilalanina
- Și triptofan.
- Alfa-aminoacizi: grupa amino din această clasă de aminoacizi se găsește pe al doilea atom de carbon. Un alt nume pentru acești aminoacizi este acizii 2-aminocarboxilici (denumirea IUPAC). Cel mai important reprezentant al acestei clase este aminoacidul glicină, care are o structură destul de simplă.
Toți aminoacizii importanți pentru organismul uman sunt clasificați în funcție de structura lor ca alfa-aminoacizi. În acest caz se vorbește despre așa-numiții aminoacizi proteinogeni. Ele sunt elementele de bază din care sunt construite toate proteinele.
- Beta-aminoacizi: Clasa beta-aminoacizilor se caracterizează prin faptul că gruparea lor amino este situată pe al treilea atom de carbon. Termenul IUPAC „acizi 3-aminocarboxilici” este, de asemenea, utilizat sinonim pentru această clasă. - Gamma-aminoacizi: grupa amino a tuturor aminoacizilor din grupa gamma este legată de al patrulea atom de carbon.
Prin urmare, structura aminoacizilor din această clasă diferă semnificativ de structura aminoacizilor proteinogeni. Denumirea IUPAC a acestui grup este acizii 4-aminocarboxilici. Deși gama-aminoacizii nu sunt utilizați în organismul uman pentru sinteza proteinelor, unii reprezentanți ai acestei clase pot fi găsiți la om. Cel mai simplu reprezentant al acestui grup, acidul gamma-aminobutiric (GABA pe scurt), servește ca inhibitor neurotransmițător (mesager) în sistem nervos.
