Troponina: Structură, funcție și boli

Troponina este un complex de trei subunități proteice globulare. Ca o componentă a aparatului contractil muscular, troponină reglează contracția musculară. Are o semnificație specială în diagnosticul infarctului miocardic.

Ce este troponina?

Troponina, ca componentă a filamentului de actină, face parte din unitatea contractilă a mușchilor scheletici și cardiaci. Este un complex globular proteine care, împreună cu F-actină și tropomiozină, formează filamentul de actină. Filamentul de actină, în interacțiune cu filamentele de miozină, permite mușchiului să se contracte. Datorită capacității sale de a începe sau a opri contracția musculară, troponina, împreună cu tropomiozina, este, de asemenea, cunoscută sub numele de proteina regulatoare a mușchilor. Complexul proteic al troponinei este format din trei subunități, troponina I inhibitoare, troponina T responsabil pentru legarea tropomiozinei și calciu legând troponina C.

Troponina cardiacă joacă un rol important în diagnosticul de urgență al infarctului miocardic. Dacă există daune la inimă mușchii, subunitatea troponină I este eliberată și poate fi detectată în sânge by diagnostic de laborator. Acest lucru are ca rezultat un tablou clinic clasic care permite diferențierea de alte boli ale musculaturii.

Anatomie și structură

Troponina este o componentă a filamentelor de actină, a cărei interacțiune cu filamentele de miozină permite contracția musculară. Ambele filamente formează cea mai mică unitate contractilă a mușchiului, sarcomerul. Troponina este un complex de globulare proteine format din trei subunități. Se face distincția între troponina inhibitoare (TnI), troponina care leagă tropomiozina (TnT) și calciu-troponină obligatorie (TnC). Trei peptide troponinice urmează în mod regulat șapte F-actină molecule în filament. Ele se află ca un complex aproape orizontal în filamentul de actină. Troponina T se leagă pe o parte de tropomiozină, care este legată de F-actină, iar pe de altă parte de troponină I. Troponina I are o puternică afinitate pentru F-actină, astfel încât este legată de aceasta în starea necontractată. Troponina C se leagă și de troponina I și este expusă la exterior. Troponina C este cea mai mică dintre subunități și are o calciu-domeniu obligatoriu. În funcție de musculatură, câte trei izoforme de troponină I și troponina T exista. Troponina cardiacă (cTn) se găsește în mușchiul cardiac și există două troponine diferite (sTn) în mușchiul scheletic pentru fibrele musculare scheletice rapide și lente respective.

Funcția și sarcinile

Ca o componentă a aparatului contractil, troponina joacă un rol semnificativ în reglarea contracției musculare. În starea neexcitată, poziția filamentelor de tropomiozină împiedică legarea filamentului de actină de miozină cap. Numai atunci când tropomiozina este trasă mai departe în interiorul helixului filamentului de către troponina T este expus locul de legare pentru miozină. Această schimbare de poziție se realizează printr-o schimbare conformațională a complexului de troponină ca urmare a unei creșteri a calciului concentrare. Calciul este eliberat în fibrele musculare prin excitația electrică a membranei plasmatice. Troponina C este receptorul de calciu din filamentul de actină, deoarece are un domeniu de legare a calciului. La rândul său, aceasta constă din două structuri, fiecare purtând patru situsuri de legare a calciului. Două dintre aceste site-uri de legare au fiecare o afinitate mare pentru calciu și două au o afinitate scăzută. Doar situsurile de legare cu afinitate scăzută sunt implicate în contracție. Schimbarea conformațională a troponinei C după legarea calciului este transmisă direct de troponina T către tropomiozină, care este trasă mai departe în canelura dintre firele de actină și eliberează locul de legare pentru miozină cap. În același timp, efectul inhibitor al troponinei I asupra ATPazei este abolit și ATP poate fi clivat la miozină, rezultând îndoirea miozinei cap. Filamentul de actină este tras de-a lungul filamentului de miozină și mușchiul se contractă. Legarea miozinei și a actinei este întreruptă de atașarea unui nou ATP de miozină. Nivelul de calciu din fibra musculara scade și filamentele tropomiozinei acoperă din nou situsul de legare a miozinei. Mușchiul este înăuntru relaxare.

Boli

Valoarea troponinei reprezintă cel mai important parametru de diagnostic de laborator pentru infarctul miocardic. Troponina cardiacă, în special troponina T și troponina I, este eliberată în sânge când miocardului Nivelul de troponină poate fi determinat în ser, plasmă sau întreg sânge. concentrare de troponină în sânge prezintă un curs tipic după o inimă atac, astfel încât să poată fi distins de alte leziuni miocardice. O creștere a troponinei apare la aproximativ 3-8 ore de la debutul infarctului miocardic. Cele mai mari valori pot fi măsurate la 12-96 de ore de la debut. Durează aproximativ două săptămâni până când nivelul de troponină din sânge revine la normal după o inimă atac. Dacă nivelul troponinei prezintă un curs descrescător, cel mai probabil nu este atac de cord dar o altă cauză, cum ar fi întinderea excesivă, inflamaţie a mușchilor scheletici sau a altor leziuni. Nivelurile crescute de troponină se găsesc, de asemenea, într-o varietate de alte condiții care implică distrugerea țesutului muscular. De exemplu, nivelurile de troponină cresc în cazurile de disfuncție sau inflamaţie a inimii, boli ale sângelui nave, inflamaţie sau leziuni ale mușchilor scheletici, cursă, disfuncție a plămânilor sau arsuri și sepsis, printre alții. Creșterea troponinei este considerată un factor major de risc pentru mortalitate după operație. Deoarece există câteva zile între creșterea troponinei și moartea pacientului, este posibilă intervenția în timp util cu medicamente. Creșterea nivelului de troponină după efort fizic greu, cum ar fi rezistenţă sportiv, nu are nicio semnificație clinică. În majoritatea cazurilor, nivelurile se normalizează în câteva ore, revenind la normal după maxim 72 de ore.