Structural proteine servesc în primul rând ca schele de tracțiune în celule și țesuturi. De obicei nu au funcție enzimatică, deci nu interferează în mod normal cu procesele metabolice. Structural proteine formează de obicei fibre lungi și dau, de exemplu, ligamente, tendoane și os lor rezistenţă și motilitatea, mobilitatea lor. Mai multe tipuri diferite de structurale proteine reprezintă aproximativ 30% din toate proteinele care apar la om.
Ce este proteina structurală?
Proteine care dau în principal țesuturilor structura și întinderea rezistenţă sunt cunoscute colectiv ca proteine structurale. Proteinele structurale se caracterizează prin faptul că, în general, nu sunt implicate în procesele metabolice enzimatic-catalitice. Scleroproteinele, care se numără printre proteinele structurale, formează de obicei lanț lung molecule sub formă de aminoacizi strânse împreună, fiecare legată prin legături peptidice. Proteinele structurale au adesea secvențe recurente de aminoacizi care permit molecule să aibă structuri speciale secundare și terțiare cum ar fi spirale duble sau triple, ceea ce duce la mecanice speciale rezistenţă. Printre proteinele structurale importante și bine cunoscute se numără cheratina, colagen și elastină. Keratina este una dintre proteinele structurale care formează fibre care dau structură epidermei, păr și cuie. Colagenii formează cel mai mare grup de proteine structurale, reprezentând peste 24% din toate proteinele găsite în corpul uman. O caracteristică izbitoare a colagenilor este că fiecare al treilea aminoacid este glicină și există o acumulare a secvenței glicină-prolină-hidroxiprolină. Colagenii rezistenti la rupere sunt cele mai importante componente ale os, dinți, ligamente și tendoane (țesut conjunctiv). Spre deosebire de colagenii, care sunt greu de întins, elastina conferă anumite țesuturi întinderea. Prin urmare, elastina este o componentă importantă în plămâni, în pereții sânge nave și, în piele, printre alte lucruri.
Funcția, efectul și sarcinile
Diverse clase de proteine sunt subsumate sub termenul de proteină structurală. Toate proteinele structurale au în comun faptul că funcția lor principală este de a oferi structură și rezistență țesuturilor în care se găsesc. Acest lucru necesită o gamă largă de proprietăți structurale necesare. Colagenii, care formează proteina structurală din ligamente și tendoane, printre altele, sunt extrem de rezistente la rupere, deoarece ligamentele și tendoanele sunt supuse unor solicitări ridicate în ceea ce privește rezistența la rupere. Ca o componentă în os și dinții, colagenii trebuie să se poată forma, de asemenea fractură-structuri rezistente. Alte țesuturi ale corpului necesită o elasticitate specială în plus față de rezistența la rupere pentru a se putea adapta la condițiile respective. Această sarcină este realizată de proteinele structurale care aparțin elastinelor. Ele pot fi întinse și sunt comparabile într-o anumită măsură cu fibrele elastice din țesuturile țesăturilor. Elastinele permit rapid volum ajustări în sânge nave, plămâni și diverse piei și membrane care înglobează organele și trebuie să facă față volumelor de organe în schimbare. Colagenii și elastinele se completează, de asemenea, la om piele pentru a oferi atât rezistență, cât și capacitatea de schimbare a pielii. În timp ce colagenii din ligamente și tendoane garantează în principal rezistența la rupere într-o direcție specifică, cheratinele, care fac parte din unghii și unghiile de la picioare, trebuie să ofere rezistență plană (bidimensională). O altă clasă de proteine structurale este formată din așa-numitele proteine motorii, care sunt componenta principală a celulelor musculare. Miozina și alte proteine motorii au capacitatea de a se contracta ca răspuns la un stimul neuronal specific, determinând mușchiul să se scurteze temporar în timp ce cheltuie energie.
Formare, apariție și proprietăți
Proteinele structurale, ca și alte proteine, sunt sintetizate în celule. Condiția preliminară este furnizarea corespunzătoare aminoacizi este asigurat. În primul rând, mai multe aminoacizi sunt legate pentru a forma peptide și polipeptide. Aceste fragmente ale unei proteine sunt asamblate la nivelul reticulului endoplasmatic dur pentru a forma fragmente mai mari și apoi molecula completă de proteină. Proteinele structurale care trebuie să îndeplinească funcții în afara celulelor din matricea extracelulară primesc o etichetă și sunt transportate în spațiul extracelular prin exocitoză folosind vezicule secretoare. Proprietățile necesare ale proteinelor structurale acoperă un spectru larg între rezistența la întindere și elasticitate. Proteinele structurale apar în mod normal doar ca o componentă a țesuturilor, deci concentrare nu poate fi ușor măsurat direct. Prin urmare, un optim concentrare nu poate fi specificat.
Boli și tulburări
Sarcinile cu mai multe fațete pe care trebuie să le îndeplinească diferitele proteine structurale sugerează că pot apărea și disfuncționalități, ceea ce duce la tulburări și simptome. În mod similar, disfuncția poate apărea în cadrul lanțului de sinteză, deoarece o varietate de enzime și vitamine sunt necesare pentru sinteză. Cele mai vizibile tulburări apar atunci când, din cauza unei insuficiențe de amino acizi, proteinele corespunzătoare nu pot fi sintetizate. Majoritatea amino necesară acizi poate fi sintetizat de corpul însuși, dar nu de aminoacizi esențiali, care trebuie furnizat extern sub formă de alimente sau dietetice suplimente. Chiar și cu un aport adecvat de amino esențial acizi, absorbție în intestinului subtire poate fi afectat și poate provoca deficiență din cauza bolii sau din cauza toxinelor ingerate sau ca efect secundar al anumitor medicamente. O boală bine cunoscută, deși rară, în acest context este Distrofie musculară Duchenne. Boala este cauzată de un defect genetic al cromozomului x, astfel încât doar bărbații sunt afectați direct. genă defect duce la faptul că distrofina proteică structurală, care este responsabilă pentru ancorarea fibrelor musculare ale mușchilor scheletici, nu poate fi sintetizată. Acest lucru are ca rezultat distrofie musculara cu un curs sever. O altă boală ereditară - de asemenea rară - duce la mitocondriopatie. Mai multe cunoscute genă defectele din ADN și ADN-ul mitocondrial pot provoca mitocondriopatie. Compoziția modificată a anumitor proteine structurale mitocondriale determină scăderea alimentării cu energie a întregului organism.
