Plasminul este o enzimă de scindare a proteinelor umană sânge ser care se formează din plasminogenul precursor. Funcția sa principală este fibrinoliza și, prin urmare, defalcarea endogenă a sânge cheaguri. Supraactivitatea plasminei poate conduce la tendință de sângerare și tendința de subactivitate la tromb.
Ce este plasmina?
Uman sânge serul conține diverse proteine și enzime. Enzime constau din biologice gigantice molecule și acționează ca catalizatori pentru a accelera reacțiile chimice. Aproape toate enzime în sângele uman sunt proteine format prin biosinteza proteinelor de ribozomi. Enzimele au o mare varietate de sarcini în organism. În funcție de funcția lor, acestea sunt clasificate în continuare. Peptidazele, de exemplu, sunt un grup de enzime care scindează peptidele sau proteine. În acest fel, ele catalizează hidroliza compușilor peptidici. Peptidazele sunt numite și enzime proteolitice. O astfel de enzimă proteolitică este plasmina. Se găsește în serul sanguin și scindează acolo diverse proteine. De asemenea, este responsabil pentru descompunerea proteinelor din ser. Plasmina se formează din plasminogenul precursor.
Funcția, acțiunea și sarcinile
Funcția principală a plasminei este clivajul fibrinei. Acest proces, cunoscut sub numele de fibrinoliză, joacă un rol în primul rând în cheagurile de sânge. În acest proces, plasmina dizolvă cheaguri de sânge endogene prin descompunerea polimerilor de fibrină ai trombului în produse de degradare a fibrinei. Fibrinoliza este reglarea prin procese biochimice opuse. Activarea are loc prin conversia plasminogenului inactiv în plasmina activă. Fibrinoliza devine activă odată cu coagularea sângelui, dar progresează semnificativ mai lent. Doi activatori endogeni sunt implicați în activarea fibrinolizei: activator plasminogen specific țesutului și urokinază. Activatorii non-fiziologici implicați în activarea plasminului sunt stafilokinaza și streptokinaza. Activatorii exogeni formează un complex mai mare cu plasminogen și plasmin care activează plasminogen inactiv. PAI-1 până la PAI-4 apar ca inhibitori ai activării fibrinolizei. Plasmina scindează polimerii de fibrină după activare. Se leagă de fibrină și separă polimerii de fibrină ramificați în produse solubile de degradare cu structură diferită și masa. Sânge circulaţie îndepărtează materialele solubile până când sunt spălate din fluxul sanguin. Pentru a dezactiva fibrinoliza, corpul recurge la inhibitorul plasminei alfa-2 plasmin inhibitor. Plasmina legată de fibrină are un timp de înjumătățire relativ lung în comparație cu această antiplasmină. Cu toate acestea, plasmina liberă devine inofensivă în ser de către inhibitor într-un timp foarte scurt. Plasminul își asumă astfel sarcini importante în sistemul de coagulare și acționează ca un antagonist al trombinei. Pe lângă fibrină, precursorul fibrinogen este, de asemenea, defalcat de plasmină și de precursorul său. Serin proteazele precum plasmina au un efect ireversibil și nu catalizează reacțiile biochimice în ambele direcții. Plasminul are activitate autocatalitică și transformă altele molecule în plasmina activă. În consecință, proenzima sa este un substrat al celui activat. În afară de activitatea sa fibrinolitică, plasmina scindează și proteine precum colagenazele activate. În plus, activează diverși mediatori în sistemul complementului și subțiază peretele foliculilor graafieni în timpul ovulația.
Formare, apariție, proprietăți și niveluri optime
Plasmina se formează din plasminogenul precursor. Este sintetizat în ficat și ulterior eliberat în fluxul sanguin, unde este măsurabil. Plasminogenul are un timp de înjumătățire mai mare de două zile. Plasmina liberă este greu de detectat în sânge. Doar plasminogenul poate fi determinat. Determinarea are loc de obicei în sânge citrat. Valorile standard pentru activitatea plasminogenului sunt cuprinse între 85 și 110%. Pentru plasminogen concentrare, valoarea standard este de 0.2 g pe litru. Plasminogenul devine plasmină, care, ca și elastaza și tripsină, corespunde unei endopeptidaze. Activarea plasminogenului în plasmină are loc prin diferite substanțe. Cele mai importante sunt tPA, trombina, factorul XII și fibrina. Ca parte a subgrupului serin proteazei peptidazei, plasmina are un sit activ. În acest sit activ, serin proteazele poartă o triadă catalitică care implică aminoacidul serină. acid aspartic, histidina și serina conțin reziduuri de aminoacizi reticulate de hidrogen legături.
Boli și tulburări
O tulburare legată de plasmină este inhibitor al activatorului plasminogenului-1 deficit. Această deficiență congenitală duce la dizolvarea prematură a cheagurilor de sânge, rezultând o tendință de sângerare. PAI-1 apare în corpul sănătos ca un inhibitor al activatorului plasminogenului de tip tisular, deoarece joacă un rol în fibrinoliza intravasculară. Sângerările spontane sunt rareori un simptom al bolii. Cu toate acestea, traumatisme minore pot provoca sângerări de la genunchi, coate, nas, Sau gume. Sângerările menstruale sunt adesea crescute. Perioade lungi de sângerare după operație sunt adesea observate la pacienți. Dacă există doar un deficit parțial de inhibitor, sângerarea este mai puțin frecventă. Sângerarea poate să nu apară deloc sau poate fi ușoară. La unii pacienți, proteina inhibitoare este prezentă, dar nu funcționează. Cauza este o mutație a alelelor asociate. Boala stării homozigote se bazează pe o moștenire autozomală recesivă. Testul anticorpilor ELISA sau analiza funcției PAI-1 permite diagnosticarea. Ca o contramăsură la tendință de sângerare, pacienților li se administrează inhibitori ai fibrinolizei, cum ar fi acidul epsilon-amino caproic sau acid tranexamic. O activitate redusă mutațional de plasmină este opusul bolii descrise și poate promova o tendință trombotică. Medicina modernă presupune, de asemenea, că degradarea țesut conjunctiv de enzima plasmina joacă un rol important în răspândirea diferitelor boli. Bolile asociate includ acum cancer, boli cardiovasculare și inflamaţie.
