Miozină: Funcție și boli

Miozina aparține motorului proteine și este responsabil, printre altele, pentru procesele implicate în contracția musculară. Există mai multe tipuri de miozine, toate participând la procesele de transport ale organitelor celulare sau la deplasările din citoschelet. Anomaliile structurale ale structurii moleculare a miozinei pot fi cauzele bolilor musculare în anumite circumstanțe.

Ce este miozina?

Miozina, împreună cu dinina și kinesina, este unul dintre motoare proteine responsabil pentru procesele de mișcare și transport ale celulei în interiorul celulei. Spre deosebire de celelalte două motoare proteine, miozina funcționează numai împreună cu actina. La rândul său, actina este o componentă a citoscheletului celulei eucariote. Astfel, este responsabil pentru structura și stabilitatea celulei. Mai mult, actina, împreună cu mioza și alte două proteine ​​structurale, formează unitatea structurală contractilă reală a mușchiului. Două treimi din proteinele contractile ale mușchiului sunt miozine, iar o treime este actină. Cu toate acestea, miozinele sunt prezente nu numai în celulele musculare, ci și în celelalte celule eucariote. Acest lucru este valabil atât pentru eucariotele unicelulare, cât și pentru celulele vegetale și animale. Microfilamentele (filamente de actină) sunt implicate în asamblarea citoscheletului în toate celulele și, împreună cu miozina, controlează curenții protoplasmatici.

Anatomie și structură

Miozinele pot fi împărțite în mai multe clase și subclase. În prezent, sunt cunoscute peste 18 clase diferite, clasele I, II și V fiind cele mai semnificative. Mioza găsită în fibra musculara se numește miozină convențională și aparține clasei II. Structura tuturor miozinelor este similară. Toate constau dintr-un cap parte (cap de miozină), a gât parte și o parte coadă. Aici, filamentele de miozină ale mușchilor scheletici constau în aproximativ 200 de miozină II molecule, fiecare cu o greutate moleculară de 500 kDa. cap o parte este genetic foarte conservatoare. Clasificarea în clase structurale este determinată în principal de variabilitatea genetică a părții cozii. cap o parte se leagă de molecula de actină, în timp ce gât partea acționează ca o balama. Porțiunile cozii mai multor miozine molecule grupați împreună pentru a forma filamente (fascicule). Molecula de miozină II este formată din două lanțuri grele și patru lanțuri ușoare. Cele două lanțuri grele formează un așa-numit dimer. Cel mai lung dintre cele două lanțuri are o structură alfa-helix și este compus din 1300 aminoacizi. Lanțul mai scurt este format din 800 aminoacizi și reprezintă așa-numitul domeniu motor. Formează partea capului moleculei, care este responsabilă pentru mișcări și procese de transport. Cele patru lanțuri ușoare sunt conectate la cap și gât o parte din lanțurile grele. Lanțurile ușoare mai îndepărtate de cap sunt numite lanțuri de reglare, iar lanțurile ușoare de lângă cap sunt numite lanțuri esențiale. Au o afinitate mare pentru calciu și astfel poate controla mobilitatea părții gâtului.

Funcția și rolurile

Cea mai importantă funcție a tuturor miozinelor este de a transporta organitele celulare și de a efectua deplasări în citoschelet în celulele eucariote. În acest proces, miozina II convențională molecule, împreună cu actina și proteinele tropomiozină și troponină, sunt responsabili de contracția musculară. În acest scop, mioza este mai întâi integrată în discurile Z ale sacomerului cu ajutorul proteinei titină. Șase filamente de titină fixează un filament de miozină în acest scop. În sacomer, un filament de miozină formează aproximativ 100 de conexiuni încrucișate cu părțile laterale. În funcție de structura moleculelor de miozină și de conținutul de mioglobina, se pot distinge mai multe forme de fibre musculare. În interiorul sacomerului, contracția musculară are loc prin mișcarea miozinei în ciclul de punte transversală. În primul rând, capul miozinei este strâns atașat de molecula de actină. Apoi, ATP este scindat de ADP, iar energia eliberată duce la tensiunea capului miozinei. În același timp, lanțurile ușoare asigură o creștere a calciu ioni. Acest lucru face ca capul miozinei să se atașeze la o moleculă de actină adiacentă ca urmare a unei modificări conformaționale. Odată cu eliberarea vechii legături, tensiunea este acum convertită în energie mecanică prin ceea ce se numește forță cursă. Mișcarea este similară cu un vâsle cursă. În acest proces, capul miozinei se înclină de la 90 de grade la 40 și 50 de grade. Rezultatul este o mișcare musculară. În timpul contracției musculare, doar lungimea sacomerului este scurtată, în timp ce lungimile filamentelor de actină și miozină rămân aceleași. Alimentarea cu ATP în mușchi durează doar aproximativ trei secunde. Prin ruperea glucoză și grăsime, ATP este fabricat din nou din ADP, astfel încât energia chimică poate continua să fie transformată în energie mecanică.

Boli

Modificările structurale ale miozinei cauzate de mutații pot conduce la bolile musculare. Un exemplu de astfel de boală este hipertrofica familială cardiomiopatie. Hipertrofic familial cardiomiopatie este o boală moștenită care este moștenită în mod autosomal dominant. Boala se caracterizează prin îngroșarea ventriculul stâng a inimă fără dilatare. Este relativ comun inimă boală cu prevalență de 0.2 la sută în populația generală. Această boală este cauzată de mutații care conduce la modificările structurale ale betamiozinei și alfaatropomiozinei. Aceasta implică nu una, ci mai multe mutații punctuale ale proteinelor implicate în construcția sacomerului. Majoritatea mutațiilor sunt localizate pe cromozomul 14. Din punct de vedere patologic, boala se manifestă printr-o îngroșare a mușchilor din ventriculul stâng. Această asimetrie în grosimea miocardului poate duce la simptome cardiovasculare, inclusiv aritmii, dispnee, ameţeală, pierderea cunoștinței și anghină pectoral. Deși mulți pacienți au o insuficiență mică sau deloc a funcției cardiace, progresivă inimă eșecul se poate dezvolta în anumite circumstanțe.