Lisil oxidaza este o enzimă a țesut conjunctiv care are funcții catalitice și promovează reticularea colagen și elastină. Enzima are un efect stabilizator asupra țesut conjunctiv prin efectuarea dezaminării oxidative, creând astfel condițiile de bază pentru reticulare. În cutis laxa, activitatea lizil oxidazei este redusă.
Ce este lizil oxidaza?
Există diferite enzime în corpul uman, toate având activitate catalitică. Asa de, enzime să permită sau să accelereze reacțiile din corpul uman. Lisil oxidaza este o enzimă a omului țesut conjunctiv. Se mai numește proteină lizină-6-oxidaza și se găsește în principal în spațiul extracelular al țesutului conjunctiv. În acest caz, activitatea catalitică a enzimei se referă la reticularea dintre colagen și elastină. Lizil oxidaza le stabilizează mecanic pe cele două proteine, permițând astfel legătura reactivă. Lisil oxidaza nu se găsește numai în corpul uman. Alte vertebrate sunt, de asemenea, echipate cu enzima. Lizil oxidaza este considerată un stabilizator al țesutului conjunctiv. O deficiență a enzimei provoacă tabloul clinic al cutisului laxa, un sever și ereditar slăbiciune a țesutului conjunctiv.
Funcția, efectul și sarcinile
Lisil oxidaza îndeplinește funcții importante în spațiul extracelular în legătura încrucișată între individ molecule of colagen. În corpul uman, colagenul are un rol major în interior proteine, reprezentând aproximativ 30 la sută din totalul proteinelor masa. Colagenul este cea mai abundentă proteină. Este o proteină structurală și de construcție care alcătuiește multe componente ale corpului, inclusiv țesutul conjunctiv, os, dinți, cartilaj, tendoane, ligamente și piele. Lisil oxidaza susține legarea colagenului de grupările carbonil și, astfel, contribuie la stabilitatea componentelor corpului menționate anterior. Are activitate catalitică pentru producerea de grupări carbonil care formează legături încrucișate covalente pe colageni în condensările aldolice. În consecință, sarcina catalitică a lizil oxidazei este pregătirea formării fibrilelor. Enzima creează toate condițiile chimice necesare formării. Fibrilele sunt considerate a fi fibre de fibre. Ele corespund componentelor corpului subțire și fibroase și se găsesc în pereții celulelor plantelor, în mușchii umani și în țesutul conjunctiv. Sarcina liziloxidazei în acest context este în esență dezaminarea oxidativă a reziduurilor de lizil. În chimie, dezaminarea este scindarea chimică a grupărilor amino ca ioni de amoniu sau amoniac. Dezaminarea oxidativă clivează grupele amino ale aminoacidului L-glutamat din hidrogen și le oxidează în grupări imino cu transferul de hidrogen la NAD + sau NADP +. Aceasta este urmată de scindarea hidrolitică a grupărilor imino sub formă de ioni de amoniu, care este însoțită de formarea de α-ceto acid. Deaminarea corespunde primului pas în degradarea biochimică a aminoacizi, care la mamifere apare în principal în ficat. Ionul de amoniu format în timpul dezaminării este convertit în uree. Procesele de dezaminare a lizil oxidazei dau naștere la grupări aldehidice, care se pot combina cu grupările amino individuale din alte resturi de lizil pentru a forma așa-numitul Schiff Baze de și în acest fel formează legături încrucișate stabilizante în colagen.
Formare, apariție, proprietăți și valori optime
Lisil oxidaza este codificată în ADN de către LOX genă, care la om este localizat pe cromozomul 5 din locusul genei q23.3 la q31.2. genă produsul nu este forma finală a enzimei. Produsul nu este liziloxidază finită, ci o formă precursor care are o molar masa de 47 kDa după traducere. Glicozilarea are loc în cursul următor. În timpul acestui proces, molar masa din enzima ulterioară crește la 50 kDa și forma precursoră a lizil oxidazei este secretată în spațiul extracelular. După secreție, pre-pro lizil oxidaza este procesată în continuare. În spațiul extracelular, substanța este clivată. Scindarea în două fragmente este realizată de proteina 1, rezultând liziloxidaza de 32 kDa. Pe de altă parte, se formează o substanță reziduală, care în acest caz corespunde unei polipeptide.
Boli și tulburări
Defectele genetice ale lizil oxidazei pot provoca tabloul clinic al cutix laxe condiție se mai numește dermatochalază și se referă la un grup de slăbiciuni ale țesutului conjunctiv adesea legate de vârstă observate în majoritatea cazurilor cu grupare familială. Caracteristica comună a tuturor fenomenelor de dermatochalază este lăsarea și inelastica piele care de multe ori atârnă în pliuri mari pe diferite părți ale corpului. Majoritatea persoanelor afectate par mai în vârstă decât sunt din cauza modificărilor. Tulburările sunt cauzate, printre altele, de mutații genetice. În acest context, există vorbi a sindromului cutis laxa. Boala poate fi sub formă autosomală recesivă, autosomală dominantă și x-cromozomală. În multe cazuri, sindromul cutis laxa este asociat cu alte anomalii și poate fi fatal dacă sunt implicate organe, de exemplu. ARCL1 corespunde cutis laxa de tip 1 autosomal recesiv și este considerată cea mai severă formă, care poate provoca complicații care pun viața în pericol. Tipul ARCL1A este asociat cu mutații în FBLN5 genă la locus 14q32.12. Tipul ARCL1B este asociat cu mutații în gena EFEMP2 la locus 11q13.1, iar varianta ARCL1C corespunde cutis laxa cu asociat plămânanomalii ale tractului gastro-intestinal și urinar datorate mutațiilor genei LTBP4 la locusul 19q13.2. Mutațiile din genele menționate mai sus au ca rezultat o activitate sub medie a lisiloxidazei. Activitatea scăzută a enzimei creează legături încrucișate insuficiente. Astfel, țesutul conjunctiv al pacienților nu este suficient de stabilizat.
