Elastina este o proteină structurală implicată în construirea țesut conjunctiv a plămânilor, sânge nave, și piele. Este foarte elastic, spre deosebire de colagen, care se găsește și în țesut conjunctiv. Elastină molecule legătură încrucișată între ele în spațiul extracelular.
Ce este elastina?
Toate vertebratele conțin proteina fibroasă elastină. Este o proteină structurală responsabilă de modelarea unor organe importante precum plămânii, sânge nave, și piele. Impreuna cu colagen, formează țesut conjunctiv a acestor organe. Proprietățile elastinei și colagen se completează reciproc. Astfel, elastina, așa cum sugerează și numele său, este foarte elastică, spre deosebire de colagen. Acest lucru face ca țesutul conjunctiv al piele, plămâni și sânge nave extensibil și deformabil. Funcțiile acestor trei organe necesită o ajustare constantă a dimensiunii. Elastina este compusă în principal din aminoacizi alanină, glicină, prolină, valină, lizină, leucina și izoleucină. În cadrul moleculei, alternează domeniile hidrofobe și hidrofile. În fiecare domeniu hidrofob, unități caracteristice ale celor patru aminoacizi alanină, prolina, glicina și valina se repetă. Domeniile hidrofile au în principal lizină. lizină reziduul este oxidat în alizină de enzima lizil oxidază. Acest lucru are ca rezultat înlocuirea grupării amino terminale cu o grupare carboxil. Reziduurile de lizină ale diferitelor lanțuri proteice se combină între ele pentru a forma o desmosină în formă de inel, legând astfel diferitele lanțuri împreună.
Funcția, acțiunea și sarcinile
Funcția Elastinei ca proteină structurală în țesutul conjunctiv este de a oferi formă și elasticitate plămânilor, vaselor de sânge și pielii. Toate cele trei organe depind de flexibilitatea țesutului conjunctiv. Ele sunt supuse constantelor volum Schimbare. Țesutul conjunctiv are colagenul ca proteină structurală în cea mai mare parte. Este rezistent la rupere, dar ar fi prea rigid ca unic element structural. Țesutul conjunctiv devine atât elastic cât și rezistent la rupere doar prin combinarea proprietăților elastinei și colagenului. Blocul de bază al elastinei este tropoelastina. Tropoelastina este compusă din domenii hidrofobe și hidrofile alternante. Are o moleculă aproximativă masa de 72 kilodaltoni. Unitățile tropoelastinei se leagă între ele la reziduurile de lizină. În timp ce tropoelastina este de apă solubil datorită numeroaselor sale domenii hidrofile, solubilitatea în apă a polimerului reticulat este abolită. Tropoelastina se formează în interiorul celulelor și ajunge în regiunea extracelulară prin transportul membranei. Acolo are loc apoi reticularea blocurilor de bază, cu unități de desmosină în formă de inel care se formează la locurile de reticulare. Trei reziduuri de alilină și un reziduu de lizină participă întotdeauna la formarea desmosinei. Deoarece alizina este un produs de oxidare al lizinei, patru reziduuri de lizină sunt în cele din urmă legate între ele. Această formă de legătură conferă elastinei o elasticitate specială. Reticularea protejează, de asemenea, elastina de denaturare și degradare de aproape toate proteazele. Cu toate acestea, enzima elastază este o excepție. Este singura protează capabilă să degradeze elastina. Astfel, reușește și degradarea elastinelor ingerate prin alimente.
Formare, apariție, proprietăți și valori optime
După cum sa menționat mai sus, elastina este o componentă necesară a țesutului conjunctiv al plămânilor, vaselor de sânge și ale pielii. Acest lucru se aplică tuturor vertebratelor. Blocul de bază tropoelastină poate fi greu detectat în țesuturile animale. După conversia reziduurilor de lizină în alizină de liziloxidază, există o reticulare imediată a trei reziduuri de alizină cu un reziduu de lizină. Elastina apare aproape exclusiv sub forma sa reticulată. Cu toate acestea, detectarea tropoelastinei în experimentele pe animale a fost realizată prin inhibarea sintezei lizil oxidazei. Dacă această enzimă este absentă, nu se produce conversia lizinei în alisină și, prin urmare, nu se formează elastină. Rezistența elastinei la degradarea prin proteaze asigură o protecție ideală pentru piele, plămâni și vasele de sânge. Acțiunea degradativă a elastazei este limitată de inhibitorii elastazei.
Boli și tulburări
Mutații în ELN genă poate provoca boli ereditare în care structura elastinei este modificată. Într-o condiție numită dermatochalază, apar modificări ale țesutului conjunctiv, rezultând o piele inelastică, lăsată, care cade riduri. Boala poate fi dobândită, precum și ereditară. Se observă acumulări familiale. Printre multe alte simptome, acesta este slăbiciune a țesutului conjunctiv apare și în sindromul Williams-Beuren. Aceasta este, de asemenea, o anomalie structurală ereditară a elastinei. Cauza acestei boli este mutația cromozomului 7. Mai mult, există și congenitale stenoza aortica, care se bazează pe o tulburare a structurii elastinei. În acest caz, principalul arteră a inimă este îngustat. Sângele nu poate curge decât din ventriculul stâng în fluxul sanguin cu întârziere. Pe termen lung, acest lucru duce la inimă eșec. Cinci până la șase procente din toate congenitale inimă defectele sunt stenoze aortice congenitale. Unele forme de Sindromul Ehlers-Danlos se crede, de asemenea, că sunt cauzate de malformația elastinei. Acest condiție este caracterizat de o piele care se întinde excesiv și este denumită piele de cauciuc. slăbiciune a țesutului conjunctiv afectează multe organe, inclusiv inima și tractului digestiv. Sindromul este de obicei moștenit într-o manieră autosomală dominantă. În așa-numitul sindrom Menkes, pe de altă parte, printre multe alte simptome, există și un slăbiciune a țesutului conjunctiv, a cărei cauză se găsește într-o sinteză tulburată de elastină. Sindromul Menkes se caracterizează de fapt printr-o tulburare a cupru absorbție in corp. In orice caz, cupru este un cofactor pentru mulți enzime. Printre acestea se numără lizil oxidaza. Fără cupru, enzima este ineficientă. Conversia reziduurilor de lizină în alizină nu mai are loc. Ca urmare, reticularea reziduurilor de lizină cu desmosină nu mai poate funcționa.
